Bioquímica- Proteínas e Aminoácidos

Aminoácidos e Proteínas PROTEÍNAS -> Das 4 classes principais de macromoléculas, as proteínas e os lípidos são dominantes -> Macromoléculas -> Polímero (substância grande (macromolécula) formada por repetições) formado por aminoácidos (20) (monómero, que é a repetição da proteína) ligados entre si por ligações peptídicas -> Proteína é um polipeptídeo porque é a ligação de vários aminoácidos Aminoácido Peptídeo Proteína -> As proteínas encontram-se em todas as partes da célula (papel fundamental nos sistemas biológicos) -> Estrutura: composição complexa gera muitas formas de estrutura tridimensional -> Função: inúmeras funções biológicas -> As proteínas são os componentes orgânicos mais abundantes na célula -> Variam em tamanho forma e função -> Instrumento molecular pelo meio qual a informação é expressa. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS: As proteínas podem ser classificadas quanto a sua: Composição Organização estrutural Função biológica Quanto a sua composição: Homoproteínas ou proteínas simples- são proteínas sintetizadas nos ribossomos e não sofrem qualquer modificação no citoplasma Heteroproteínas ou proteínas conjugadas: são sintetizadas nos ribossomos e sofrem modificação no citoplasma. Alguns aminoácidos são substituídos por outros grupos (grupos prostéticos, esse grupo pode ser orgânico( como vitaminas) ou inorgânico (como metais)). Exemplos: Nucleoproteínas, Glicoproteínas, Fosfoproteínas, Lipoproteínas, Metaloproteínas. Quanto a sua organização estrutural: Proteínas globulares: formas esféricas resultante do enovelamento da cadeia peptídica sobre si mesma. Mais de uma estrutura secundária. Geralmente são solúveis em água. Exemplos: Enzimas, proteínas transportadoras, proteínas motoras, imunoglobulinas. Proteínas fibrosas: Formadas por cadeias polipeptídicas lineares. Longas fitas ou folhas. Geralmente, um único tipo de estrutura secundária. Insolúveis em água. Possuem papel estrutural. Exemplo: colageneo, queratina, Fibrina da seda. Quanto a sua função biológica: Proteínas estruturais: contribuem para a estrutura da célula. Ex: tropomiosina, colágeno, queratina, elastina. Proteínas contrácteis: convertem energia química em energia mecânica Ex: miosina, actina, tubulina. Proteínas transportadoras: transportam elementos diferentes. Ex: seroalbumina, transferrina, hemoglobina. Proteínas de reserva: atuam como fontes de azoto e aminoácido para sementes e geração dos embriões. EX: glicdina, ovoalbumina Proteínas protetoras: formam parte do mecanismo de defesa para a sobrevivência de certos organismos e animais. Ex: toxinas, alergenios. Hormonas: Função de controlo do metabolismo. EX: insulina, hormona do crescimento. Anticorpos: função de defesa. EX: imunoglobulinas Catalizadores enzimáticos: permitem que a reação ocorra à temperatura do organismo por diminuição da energia de ativação. EX: cinases, oxigenases, hidrolases, etc. FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS Crescimento, manutenção e reparação Formação de compostos essenciais para o organismo Regulação do equilíbrio H2O Manutenção da neutralidade do organismo Estimulação de formação de anticorpos Capacidade de desintoxicação Transporte de nutrientes AMINOÁCIDOS Unidade constituinte simples das proteínas Grupo ácidos carboxílico Grupo aminico Cadeia lateral R atribui características únicas ESTRUTURA QUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS O grupo E corresponde a 1 de 20 tipos de cadeia lateral. A cadeia principal é invarível mas têm propriedades importantes de pH, atividade ótica, formação de ligação peptídica e reatividade química. CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS Aminoácidos são designados por códigos de: Uma letra: em geral, a primeira letra do nome. (G para Glicina ou A para Alanina) ou convenção adotada. Três letras: 3 primeiras letras do nome, com exceção de Asn (Asparagina), Gln (Glutamina), Trp (Triptofano) e Ile (Isoleucina). USO DE AMINOÁCIDOS NAS CÉLULAS Síntese proteica Fornecer glucose Fornecer azoto para síntese de aminoácidos não essenciais Fornecer energia Aumentar as reservas lipídicas AMINOÁCIDOS NÃO POLARES Existem 8 AA não polares (hidrofóbicos): Alanina Valina Leucina Isoleucina Prolina Metionina Fenilalanina Triptofano Não formam pontes de hidrogénio com água pois são apolares. AMINOÁCIDOS POLARES SEM CARGA Existem 7 AA polares não carregados (hidrofílicos): Glicina Serina Treonina Cisteina Glutamina Tirosina Asparagina Formam ponte de hidrogénio com a água pois são polares. AMINOÁCIDOS POLARES COM CARGA Existem 5 AA polares carregados (hidrofílicos) Carga positiva: Histidina Lisina Arginina Carga negativa: Ácido glutâmico Ácido aspártico Formam ponte de hidrogénio com a água pois são polares. AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS São 20 aminoácidos necessários para a síntese proteica, mas o corpo humano apenas consegue sintetizar 10. Os outros 10 (aminoácidos essenciais) têm que ser obtidos via dieta. Os aminoácidos essenciais incluem: Isoleucina Leucina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina Arginina Histidina Lisina ZWITTERIÃO OU IÕES DIPOLARES Um ião com carga positiva e negativa no mesmo grupo de átomos. Os zwitterião pode se formar a partir de compostos que contém ambos os grupos ácidos e os grupos básicos nas suas moléculas. O exemplo mais comum são os aminoácidos, que em meio ácido agem como uma base e em meio básico agem como um ácido, logo são compostos anfóteros. ESTRUTURA E ORGANIZAÇÃO O papel funcional da proteína é determinado pela respeitiva estrutura básica e organização Estruturas primárias, secundárias e terciárias ilustram 3 níveis de organização Outras proteínas têm um nível adicional de estrutura, quaternária. Estrutura primaria (linear): apenas a sequência de aminoácidos. Estrutura secundaria: é resultante de ligações de hidrogénio que ocorrem entre o hidrogénio e o oxigénio. Assim, formam-se estruturas –hélice e a Folha- (Folha pregueada). (proteinas estruturais) Estrutura terciária: (globular) conformação tridimensional. Mistura de alpha-hélice e Folha pregueada Estrutura quaterníaria: Associação entre várias cadeias polipeptídicas idênticas ou diferentes. Cada cadeia apresenta estruturas primárias, secundarias e terciarias. Associação por ligações fracas. Ex: Hemoglobina IMPORTÂNCIA CLÍNICA Hipoproteinemia: balanço de azoto negativo (tem a ver com a quantidade de proteína a entrar e a quantidade de proteína a sair e esse balanço deve ser neutro). Défice de proteínas em circulação. Causas principais: Perda excessiva -Excreção de urina–doença renal –Inflamação do sistema digestivo orgina perda por o intestino, – perda de sangue em feridas abertas ou hemorragias internas. Ingestão diminuída –Carência de proteína na dieta. “Mal absorção intestinal Síntese limitada -A ingestão diminuída está diretamente relacionada com a síntese protéica comprometida e isso causa danos hepáticos, doenças por imunodeficiência hereditárias. Catabolismo acelerado - Queimaduras, - Trauma, - Outras feridas. Hiperproteinemia: balanço de azoto positivo. Excesso de proteínas à circular. Causas principais: Desidratação: Perda de água, acontece muito com os idosos. Produção excessiva