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Gabriela
1. O QUE SÃO PROTEÍNAS? Proteínas são macromoléculas biológ...
- O QUE SÃO PROTEÍNAS?
Proteínas são macromoléculas biológicas formadas por cadeias lineares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Elas desempenham funções essenciais nos organismos vivos, como catalisar reações (enzimas), transportar substâncias, estruturar tecidos, atuar no sistema imune, entre outras. A função de uma proteína depende da sua estrutura tridimensional, que por sua vez é determinada pela sequência de aminoácidos.
- AMINOÁCIDOS – UNIDADES ESTRUTURAIS
Os aminoácidos são os monômeros que formam as proteínas. Cada aminoácido possui:
Um carbono alfa (central)
Um grupo amino (-NH₂)
Um grupo carboxila (-COOH)
Um átomo de hidrogênio
Uma cadeia lateral (grupo R), que varia entre os 20 aminoácidos
Classificação:
Apolares (hidrofóbicos): alanina, valina, leucina, isoleucina...
Polares sem carga: serina, treonina, glutamina...
Ácidos: ácido aspártico, ácido glutâmico
Básicos: lisina, arginina, histidina
Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano
Especiais: glicina (flexível), prolina (rígida), cisteína (pontes dissulfeto)
- COMPOSIÇÃO DAS PROTEÍNAS
Proteínas são compostas por C, H, O, N e, em alguns casos, S (enxofre). São polímeros de aminoácidos ligados por ligações peptídicas, que são covalentes e formadas por uma reação de desidratação entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro.
- FORMAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A união de aminoácidos forma:
Dipeptídeos: 2 aminoácidos
Tripeptídeos: 3 aminoácidos
Polipeptídeos: muitos aminoácidos Quando um polipeptídeo atinge uma estrutura funcional específica, chamamos de proteína. O processo de dobramento (folding) leva à estrutura funcional.
- ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS
As proteínas apresentam 4 níveis de estrutura:
Primária:
Sequência linear de aminoácidos ligados por ligações peptídicas.
Secundária:
Organização local da cadeia por ligações de hidrogênio entre os átomos do esqueleto peptídico. As principais formas são:
Alfa-hélice: enrolada, estável, com H a cada 4 resíduos.
Folha beta: estendida, paralela ou antiparalela.
Terciária:
Dobramento tridimensional da cadeia. Estabilizado por:
Ligações de hidrogênio
Interações hidrofóbicas
Ligações iônicas
Ligações covalentes (ex: pontes dissulfeto)
Quaternária:
Associação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas. Ex: hemoglobina (4 subunidades).
- CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à composição:
Simples: apenas aminoácidos (ex: queratina)
Conjugadas: aminoácidos + grupo prostético (ex: hemoglobina com grupo heme)
Quanto à forma:
Fibrosas: alongadas, insolúveis, função estrutural (ex: colágeno)
Globulares: esféricas, solúveis, função dinâmica (ex: enzimas)
Quanto à subunidade:
Monoméricas: uma única cadeia (ex: mioglobina)
Oligoméricas: várias cadeias (ex: hemoglobina)
Homooligoméricas: subunidades iguais
Heterooligoméricas: subunidades diferentes
- FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Estrutural: colágeno, queratina
Enzimática: anidrase carbônica, lactase
Transporte: hemoglobina, albumina
Defesa: anticorpos (imunoglobulinas)
Hormonal: insulina, glucagon
Contrátil: actina e miosina
Armazenamento: ferritina
Receptores: proteínas de membrana
- DENATURAÇÃO PROTEICA
Desorganização da estrutura secundária, terciária ou quaternária da proteína, sem quebrar a estrutura primária. Causada por:
Calor
Alterações de pH
Solventes
Ureia, detergentes, agentes redutores
Perda de função. Pode ser reversível ou irreversível.
- DOMÍNIOS, MOTIVOS E FOLDING
Motivos: padrões estruturais repetitivos (ex: alça beta, zíper de leucina)
Domínios: regiões independentes funcionalmente (ex: ligação ao DNA)
Folding (dobramento): processo de alcançar a forma ativa.
Chaperonas auxiliam no dobramento correto.
Dobramento incorreto pode causar doenças como Alzheimer e Parkinson.
- EXEMPLOS DE PROTEÍNAS IMPORTANTES
Hemoglobina: transporte de O₂, 4 subunidades + heme
Colágeno: estrutural, tripla hélice
Insulina: hormonal, 2 cadeias unidas por pontes dissulfeto
Anticorpos: proteínas Y com domínios variáveis
Anidrase carbônica: enzima que regula pH
- PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS
As propriedades das proteínas derivam da sua estrutura e composição química. Elas são fundamentais para a estabilidade, função e comportamento das proteínas em diferentes meios.
- Solubilidade
Depende da estrutura (fibrosas são insolúveis; globulares são geralmente solúveis).
Influenciada pelo pH, força iônica e temperatura.
Ponto isoelétrico (pI): pH no qual a proteína tem carga líquida zero, o que reduz sua solubilidade e favorece a precipitação.
- Capacidade de tamponamento
Devido aos grupos ionizáveis nos aminoácidos (–COOH, –NH₂ e grupos R), proteínas podem atuar como tampões, resistindo a variações de pH.
- Especificidade
As proteínas interagem com moléculas específicas (substrato, ligante) devido à sua conformação tridimensional.
Exemplo: enzimas são altamente específicas para seus substratos.
- Flexibilidade e mobilidade
Apesar da estrutura estável, muitas proteínas exibem flexibilidade nas suas regiões (domínios móveis), essencial para sua função (ex: enzimas abrindo e fechando).
- Capacidade de ligação
Proteínas podem se ligar a outras moléculas (ligantes) com alta afinidade e especificidade.
A interação pode ser fraca (ligações de hidrogênio, forças de Van der Waals) ou forte (ligações covalentes).
- Estabilidade
Influenciada por ligações internas (pontes dissulfeto, hidrogênio, hidrofóbicas).
Pode ser alterada por mudanças ambientais (pH, temperatura, agentes químicos).
- Reatividade
Algumas proteínas (como enzimas) apresentam centros ativos onde ocorrem reações químicas específicas.
faz um pdf bem bonitinho e organizado com esse resumo
- O QUE SÃO PROTEÍNAS?
Proteínas são macromoléculas biológicas formadas por cadeias lineares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Elas desempenham funções essenciais nos organismos vivos, como catalisar reações (enzimas), transportar substâncias, estruturar tecidos, atuar no sistema imune, entre outras. A função de uma proteína depende da sua estrutura tridimensional, que por sua vez é determinada pela sequência de aminoácidos.
- AMINOÁCIDOS – UNIDADES ESTRUTURAIS
Os aminoácidos são os monômeros que formam as proteínas. Cada aminoácido possui:
Um carbono alfa (central)
Um grupo amino (-NH₂)
Um grupo carboxila (-COOH)
Um átomo de hidrogênio
Uma cadeia lateral (grupo R), que varia entre os 20 aminoácidos
Classificação:
Apolares (hidrofóbicos): alanina, valina, leucina, isoleucina...
Polares sem carga: serina, treonina, glutamina...
Ácidos: ácido aspártico, ácido glutâmico
Básicos: lisina, arginina, histidina
Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano
Especiais: glicina (flexível), prolina (rígida), cisteína (pontes dissulfeto)
- COMPOSIÇÃO DAS PROTEÍNAS
Proteínas são compostas por C, H, O, N e, em alguns casos, S (enxofre). São polímeros de aminoácidos ligados por ligações peptídicas, que são covalentes e formadas por uma reação de desidratação entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro.
- FORMAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A união de aminoácidos forma:
Dipeptídeos: 2 aminoácidos
Tripeptídeos: 3 aminoácidos
Polipeptídeos: muitos aminoácidos Quando um polipeptídeo atinge uma estrutura funcional específica, chamamos de proteína. O processo de dobramento (folding) leva à estrutura funcional.
- ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS
As proteínas apresentam 4 níveis de estrutura:
Primária:
Sequência linear de aminoácidos ligados por ligações peptídicas.
Secundária:
Organização local da cadeia por ligações de hidrogênio entre os átomos do esqueleto peptídico. As principais formas são:
Alfa-hélice: enrolada, estável, com H a cada 4 resíduos.
Folha beta: estendida, paralela ou antiparalela.
Terciária:
Dobramento tridimensional da cadeia. Estabilizado por:
Ligações de hidrogênio
Interações hidrofóbicas
Ligações iônicas
Ligações covalentes (ex: pontes dissulfeto)
Quaternária:
Associação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas. Ex: hemoglobina (4 subunidades).
- CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à composição:
Simples: apenas aminoácidos (ex: queratina)
Conjugadas: aminoácidos + grupo prostético (ex: hemoglobina com grupo heme)
Quanto à forma:
Fibrosas: alongadas, insolúveis, função estrutural (ex: colágeno)
Globulares: esféricas, solúveis, função dinâmica (ex: enzimas)
Quanto à subunidade:
Monoméricas: uma única cadeia (ex: mioglobina)
Oligoméricas: várias cadeias (ex: hemoglobina)
Homooligoméricas: subunidades iguais
Heterooligoméricas: subunidades diferentes
- FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Estrutural: colágeno, queratina
Enzimática: anidrase carbônica, lactase
Transporte: hemoglobina, albumina
Defesa: anticorpos (imunoglobulinas)
Hormonal: insulina, glucagon
Contrátil: actina e miosina
Armazenamento: ferritina
Receptores: proteínas de membrana
- DENATURAÇÃO PROTEICA
Desorganização da estrutura secundária, terciária ou quaternária da proteína, sem quebrar a estrutura primária. Causada por:
Calor
Alterações de pH
Solventes
Ureia, detergentes, agentes redutores
Perda de função. Pode ser reversível ou irreversível.
- DOMÍNIOS, MOTIVOS E FOLDING
Motivos: padrões estruturais repetitivos (ex: alça beta, zíper de leucina)
Domínios: regiões independentes funcionalmente (ex: ligação ao DNA)
Folding (dobramento): processo de alcançar a forma ativa.
Chaperonas auxiliam no dobramento correto.
Dobramento incorreto pode causar doenças como Alzheimer e Parkinson.
- EXEMPLOS DE PROTEÍNAS IMPORTANTES
Hemoglobina: transporte de O₂, 4 subunidades + heme
Colágeno: estrutural, tripla hélice
Insulina: hormonal, 2 cadeias unidas por pontes dissulfeto
Anticorpos: proteínas Y com domínios variáveis
Anidrase carbônica: enzima que regula pH
- PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS
As propriedades das proteínas derivam da sua estrutura e composição química. Elas são fundamentais para a estabilidade, função e comportamento das proteínas em diferentes meios.
- Solubilidade
Depende da estrutura (fibrosas são insolúveis; globulares são geralmente solúveis).
Influenciada pelo pH, força iônica e temperatura.
Ponto isoelétrico (pI): pH no qual a proteína tem carga líquida zero, o que reduz sua solubilidade e favorece a precipitação.
- Capacidade de tamponamento
Devido aos grupos ionizáveis nos aminoácidos (–COOH, –NH₂ e grupos R), proteínas podem atuar como tampões, resistindo a variações de pH.
- Especificidade
As proteínas interagem com moléculas específicas (substrato, ligante) devido à sua conformação tridimensional.
Exemplo: enzimas são altamente específicas para seus substratos.
- Flexibilidade e mobilidade
Apesar da estrutura estável, muitas proteínas exibem flexibilidade nas suas regiões (domínios móveis), essencial para sua função (ex: enzimas abrindo e fechando).
- Capacidade de ligação
Proteínas podem se ligar a outras moléculas (ligantes) com alta afinidade e especificidade.
A interação pode ser fraca (ligações de hidrogênio, forças de Van der Waals) ou forte (ligações covalentes).
- Estabilidade
Influenciada por ligações internas (pontes dissulfeto, hidrogênio, hidrofóbicas).
Pode ser alterada por mudanças ambientais (pH, temperatura, agentes químicos).
- Reatividade
Algumas proteínas (como enzimas) apresentam centros ativos onde ocorrem reações químicas específicas.
faz um pdf bem bonitinho e organizado com esse resumo
