Os anticorpos compreendem uma família de proteínas globulare...

Os anticorpos compreendem uma família de proteínas globulares denominadas imunoglobulinas (Ig). Cinco classes diferentes de imunoglobulinas estão identificadas (IgG, IgM, IgA, IgD e IgE), baseado nas diferenças estruturais na composição de suas cadeias pesadas. Algumas das classes de imunoglobulinas contêm subclasses. Por exemplo, a IgG tem 4 subclasses: IgG 1, IgG 2, IgG 3 e IgG 4 que mostram diferenças em suas cadeias pesadas. Cada subclasse de IgG tem propriedades fisioquímica e biológica diferentes. Por exemplo, a IgG 3 tem uma vida média no sangue muito mais curta que a IgG 1, IgG 2 ou IgG 4. A IgG 1 e a IgG 3 ativam o complemento, enquanto a IgG 4 não é capaz disso. As respostas de anticorpo a maioria dos antígenos proteicos são encontradas primariamente na subclasse IgG 1, embora quantidades significativas de anticorpos antivirais ocorrem na IgG 3 também. Pequenas quantidades de anticorpos antiproteicos também ocorrem na IgG 4. Existem duas subclasses de IgA: IgA 1 é a forma predominante no sangue (90% do total); IgA 2 e a forma predominante nas secreções (60% do total). As imunoglobulinas mais abundantes são IgG, IgM e IgA. Os anticorpos IgE representam um papel principal nas reações alérgicas e a participação dos anticorpos IgD ainda não está completamente esclarecido.

I. Cada classe Ig tem uma unidade estrutural básica similar consistindo em duas cadeias peptídicas mais longas, conhecidas como cadeias “pesadas” ou H, ligadas por pontes dissulfídicas a duas cadeias peptídicas mais curtas, conhecidas como cadeias “leves” ou L. As cadeias pesadas são de cinco tipos principais (IgM, IgD, IgG, IgA e IgE) que determinam a classe de anticorpo. As cadeias leves são de dois tipos principais (cadeias kappa e lambda). II. A IgG é um monômero com quatro cadeias. A IgM é um pentâmero composto de cinco unidades básicas mais uma cadeia adicional, a J ou cadeia de junção. Concordantemente, o peso molecular da IgM é cerca de 6 vezes mais que o peso da IgG. A IgA existe sob duas formas, uma no sangue e outra nas secreções. A IgA do sangue é um monômero, com uma única unidade básica. A IgA secretória (sIgA) é dimérica, composta de duas unidades, mais a cadeia J e um componente secretório III. A função principal das imunoglobulinas é servir como anticorpos. Isto é executado pela porção de ligação da molécula do antígeno (Fab). O tamanho da molécula de imunoglobulina é um dos fatores determinantes de sua distribuição tissular. A IgG é a principal imunoglobulina na circulação sanguínea e representa cerca de 80% da imunoglobulina total circulante. A IgG está também presente nos espaços tissulares. Passa facilmente pela placenta. A IgG é responsável pela neutralização de vírus e toxinas bacterianas, facilitando a fagocitose e lisando (destruindo) as bactérias. Considerando as informações apresentadas e utilizando a figura como auxilio, é correto o que se afirma em