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3 Monte uma cadeia peptídica com esses aminoácidos identificando as extremidades amino e carboxila e qual a característica predominante nas cadeias laterais Arginina Alanina Glutamina Glutamato e Leucina Arginina Grupo R Guanidino CNHNH₂ O grupo guanidino na cadeia lateral de Arginina é altamente básico e tem uma alta afinidade por prótons o que o torna carregado positivamente em pH fisiológico 74 Como possui carga positiva participa de ligações iônicas de hidrogênio A presença do grupo confere alta polaridade tornandoa hidrofílica e solúvel em água É frequentemente encontrada em locais de ligação de proteínas com DNA ou RNA participando de interações eletrostáticas com os grupos fosfato negativamente carregados 2 Alanina Grupo R Metil CH₃ Alanina é neutra e apolar em pH fisiológico não tendo grupos ionizáveis na cadeia lateral Como um aminoácido apolar Alanina tende a se agrupar em ambientes hidrofóbicos contribuindo para a estabilização de regiões internas de proteínas através do efeito hidrofóbico Alanina tem um papel menor em interações específicas mas é importante na formação do esqueleto da proteína contribuindo para a sua estrutura secundária como αhélices 3 Glutamina Grupo R Amida CONH₂ O grupo amida de Glutamina não se ioniza em pH fisiológico o que a torna polar mas não carregada assim participa de pontes de hidrogênio tanto como doadora quanto como aceitadora devido ao grupo amida É relevante em interações proteicas com o ambiente aquoso e com outras cadeias laterais polares Por ser polar a Glutamina é hidrofílica e solúvel em água Ela pode se encontrar tanto na superfície quanto no interior de proteínas interagindo com água ou com outros grupos polares Pode ser envolvida em interações que estabilizam a estrutura terciária das proteínas e também desempenha um papel importante no metabolismo atuando como transportadora de nitrogênio 4 Glutamato Grupo R Carboxilato COO Em pH fisiológico o grupo carboxila lateral está dissociado conferindo à Glutamato uma carga negativa portanto forma ligações iônicas com cátions como íons metálicos por exemplo Ca² Mg² ou grupos amino carregados positivamente de outros aminoácidos O Glutamato é hidrofílico sendo encontrado frequentemente na superfície de proteínas onde pode interagir com a água ou outras moléculas carregadas É um aminoácido crucial em interações bioquímicas sendo um neurotransmissor excitatório no sistema nervoso central Também é essencial em mecanismos de catálise enzimática especialmente em enzimas que envolvem transferência de prótons 5 Leucina Grupo R Isobutil CH₂CHCH₃₂ Propriedades bioquímicas A cadeia lateral de Leucina é apolar e neutra sem grupos ionizáveis sendo altamente hidrofóbica participa predominantemente de interações apolares desempenhando um papel importante no dobramento de proteínas e favorecendo a agregação de regiões apolares no interior de estruturas proteicas É muito insolúvel em água e tende a estar localizada no interior de proteínas sendo fundamental para a estrutura terciária ajudando na formação do núcleo hidrofóbico e estrutura dobrada Também desempenha um papel importante na sinalização metabólica e é um regulador chave da síntese proteica via a via mTOR mammalian target of rapamycin Glutamina Alanina Glutamato Arginina Glutamina ser ser carboxila NH2 NH3
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3 Monte uma cadeia peptídica com esses aminoácidos identificando as extremidades amino e carboxila e qual a característica predominante nas cadeias laterais Arginina Alanina Glutamina Glutamato e Leucina Arginina Grupo R Guanidino CNHNH₂ O grupo guanidino na cadeia lateral de Arginina é altamente básico e tem uma alta afinidade por prótons o que o torna carregado positivamente em pH fisiológico 74 Como possui carga positiva participa de ligações iônicas de hidrogênio A presença do grupo confere alta polaridade tornandoa hidrofílica e solúvel em água É frequentemente encontrada em locais de ligação de proteínas com DNA ou RNA participando de interações eletrostáticas com os grupos fosfato negativamente carregados 2 Alanina Grupo R Metil CH₃ Alanina é neutra e apolar em pH fisiológico não tendo grupos ionizáveis na cadeia lateral Como um aminoácido apolar Alanina tende a se agrupar em ambientes hidrofóbicos contribuindo para a estabilização de regiões internas de proteínas através do efeito hidrofóbico Alanina tem um papel menor em interações específicas mas é importante na formação do esqueleto da proteína contribuindo para a sua estrutura secundária como αhélices 3 Glutamina Grupo R Amida CONH₂ O grupo amida de Glutamina não se ioniza em pH fisiológico o que a torna polar mas não carregada assim participa de pontes de hidrogênio tanto como doadora quanto como aceitadora devido ao grupo amida É relevante em interações proteicas com o ambiente aquoso e com outras cadeias laterais polares Por ser polar a Glutamina é hidrofílica e solúvel em água Ela pode se encontrar tanto na superfície quanto no interior de proteínas interagindo com água ou com outros grupos polares Pode ser envolvida em interações que estabilizam a estrutura terciária das proteínas e também desempenha um papel importante no metabolismo atuando como transportadora de nitrogênio 4 Glutamato Grupo R Carboxilato COO Em pH fisiológico o grupo carboxila lateral está dissociado conferindo à Glutamato uma carga negativa portanto forma ligações iônicas com cátions como íons metálicos por exemplo Ca² Mg² ou grupos amino carregados positivamente de outros aminoácidos O Glutamato é hidrofílico sendo encontrado frequentemente na superfície de proteínas onde pode interagir com a água ou outras moléculas carregadas É um aminoácido crucial em interações bioquímicas sendo um neurotransmissor excitatório no sistema nervoso central Também é essencial em mecanismos de catálise enzimática especialmente em enzimas que envolvem transferência de prótons 5 Leucina Grupo R Isobutil CH₂CHCH₃₂ Propriedades bioquímicas A cadeia lateral de Leucina é apolar e neutra sem grupos ionizáveis sendo altamente hidrofóbica participa predominantemente de interações apolares desempenhando um papel importante no dobramento de proteínas e favorecendo a agregação de regiões apolares no interior de estruturas proteicas É muito insolúvel em água e tende a estar localizada no interior de proteínas sendo fundamental para a estrutura terciária ajudando na formação do núcleo hidrofóbico e estrutura dobrada Também desempenha um papel importante na sinalização metabólica e é um regulador chave da síntese proteica via a via mTOR mammalian target of rapamycin Glutamina Alanina Glutamato Arginina Glutamina ser ser carboxila NH2 NH3