Hemoglobina e Mioglobina - Estudo Dirigido sobre Saturação de Oxigênio e Transporte

Estudo dirigido 2 1 Utilizando os conhecimentos disponibilizados a respeito da hemoglobina discuta o mecanismo estrutural de funcionamento desta proteína relacionado ao transporte de O2 Essa proteína encontrada nos glóbulos vermelhos hemácias do sangue se liga a 4 moléculas de oxigênio Ela chega aos pulmões no estado T tensionado em que há baixa afinidade pelo oxigênio e o sangue é denominado venoso quando está nesse estado e com o aumento da pressão do oxigênio há a forçação de uma molécula de oxigênio na hemoglobina Com isso a hemoglobina muda de conformação facilitando a ligação de outras moléculas de oxigênio Ao sair dos pulmões no estado R relaxado em que há alta afinidade pelo oxigênio e o sangue é denominado arterial há certa dificuldade em liberar a primeira molécula de oxigênio nos tecidos Entretanto com a diminuição da pressão do oxigênio ocorre uma mudança na conformação e assim a hemoglobina é capaz de liberar a substância Cooperatividade positiva a ligação de 1 oxigênio facilita a ligação dos próximos Sangue arterial sofreu hematose pressão do sangue oxigenado 100 PO mmHg 100 saturação 4 moléculas de oxigênio Sangue venoso pressão do sangue desoxigenado 75 do oxigênio nele ou seja 3 moléculas 25 do oxigênio é liberado para os tecidos 75 do oxigênio reserva situações de baixa PO₂ 2 Explique a curva de saturação da hemoglobina e suas diferenças em relação à curva de saturação da mioglobina MIOGLOBINA armazenamento de O2 facilita difusão de O2 pelos tecidos importante para determinados animais como baleias ficam sem respirar por um tempo cavalo explosão muscular A mioglobina atinge o estado de saturação mais rápido A curva de saturação da hemoglobina tem uma forma sigmoidal o que significa que a hemoglobina tem uma afinidade crescente pelo oxigênio à medida que a concentração de oxigênio aumenta Quando a PO2 é baixa a hemoglobina tem uma baixa afinidade pelo oxigênio À medida que a PO2 aumenta a hemoglobina se torna mais saturada com oxigênio e sua afinidade pelo oxigênio aumenta ainda mais No entanto quando a PO2 é muito alta a curva atinge um platô onde a hemoglobina está completamente saturada com oxigênio e não há mais afinidade para captar mais oxigênio A curva de saturação de mioglobina por outro lado é mais simples e não possui a forma sigmoidal da curva de saturação de hemoglobina A mioglobina é uma proteína encontrada nos músculos e tem a função de armazenar oxigênio para uso durante a contração muscular A curva de saturação de mioglobina é uma curva hiperbólica o que significa que a afinidade da mioglobina pelo oxigênio é constante e não muda significativamente em diferentes concentrações de oxigênio Em resumo a principal diferença entre a curva de saturação de hemoglobina e a curva de saturação de mioglobina é a forma da curva A curva de saturação de hemoglobina é sigmoidal o que significa que a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio aumenta à medida que a concentração de oxigênio aumenta enquanto a curva de saturação de mioglobina é hiperbólica o que significa que a afinidade da mioglobina pelo oxigênio é constante em diferentes concentrações de oxigênio 3 O que é efeito Bohr e quais as alterações estruturais e funcionais decorrentes deste fenômeno na hemoglobina O efeito Bohr é o aumento da afinidade pelo oxigênio através do aumento de pH Dessa maneira em pH mais ácidos em que há alta H₂CO₃ e assim prótons H e moléculas de CO₂ se encontram nesse meio a hemoglobina vai se ligar a eles por maior afinidade desprendendose do oxigênio Assim o oxigênio é liberado para as células exercendo seu objetivo Quando a hemoglobina chega aos pulmões ela perde a afinidade ao gás carbônico uma vez que há alta oxigênio fazendo com que a hemoglobina se solte do gás carbônico para se ligar ao oxigênio Logo o gás carbônico é liberado para fora do corpo no processo de expiração O bicarbonato da reação é circulante e se encontra no pulmão Assim além de ter maior oxigênio nessa região o pH vai aumentar fazendo com que a HHb se desfaça e dessa maneira a hemoglobina se liga novamente ao oxigênio aumento da afinidade Efeito Bohr prótons e CO2 afetam afinidade da hemoglobina pelo oxigênio pH Efeito haldane oxigênio afeta a afinidade da hemoglobina pelo gás carbônico e prótons 4 Pesquise em livros ou na internet outro exemplo de mecanismos estruturaisfuncionais relacionados a outra proteína distinta da hemoglobina Mecanismos estruturaisfuncionais a outra proteína