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Química dos Protídeos aminoácidos peptídeos e proteínas Os protídeos grande grupo de substâncias biològicamente ativas têm nas proteínas sua principal classe As proteínas desempenham muitas funções biológicas importantíssimas porque mantém protegem e suprem a estrutura do corpo e catalisam regulam e protegem a química do corpo onde destacamse FUNÇÃO EXEMPLO ATUAÇÃO Estrutural Colágeno Queratina principal componente de ossos músculos e tendões cabelo pêlos unhas pele chifres e penas Enzimática biocatálise Lípase DNApolimerase na degradação de triacilgliceróis triglicerídeos na replicação do ADN Transportadora hemoglobina transporte de oxigênio para tecidoscélulas Contrácteis musculares actina miosina contração dos músculos Protetora imunidade imunoglobulinas como anticorpos Hormonal insulina no metabolismo da glicose Defesa veneno de cobra toxina de plantas na proteção contra espécies agressoras As proteínas são substâncias com massa molecular muito alta que podem variar de um modo geral de milhares a centenas de milhares de unidades de massa atômica uma São na verdade macromoléculas de natureza polimérica biopolímeros Os polímeros sendo naturais ou sintéticos são moléculas muito grandes formadas pela união de vários monômeros exemplos polímero polietileno monômeroetileno ou eteno polímeropoliestireno monômero estireno ou vinilbenzeno São usados na indústria de plásticos Quando no laboratório colocamos uma proteína como por ex a ovalbumina a proteína que constitui a claradeôvo na presença de uma determinada quantidade de solução aquosa de ácido clorídrico 6 M e aquecemos por duastrês horas obtêmse moléculas menores chamadas peptídeos Ao fim de seis horas só encontramos em grande quantidade várias substâncias enquadradas na classe dos aminoácidos mostrando que estas substâncias são os blocosdeconstrução de peptídeos e proteínas atuando como monômeros na construção destas macromoléculas de natureza polimérica Ocorre uma reação de hidrólise ácida que rompe determinadas ligações responsáveis pela união desses aminoácidos Ou seja proteínas e peptídeos são polímeros de amino ácidos os monômeros unidos por uma ligação amida específica a ligação peptídica As unidades que se repetem nas cadeias peptídicas são chamadas de resíduos de aminoácidos São 20 os aminoácidos normalmente encontrados como blocos de construção de peptídeos e proteínas Eles apresentam a função ácido carboxílico a função amina sustentada pelo carbono2 C2 e uma cadeia lateral como se convencionou chamar o restante da cadeia carbônica de cada aaminoácido O aaminoácido mais simples é a GLICINA gli que não apresenta cadeia lateral porque apresenta apenas 2 átomos de carbono é o ácido 2 aminoetanóico aminoácidos se Os classificam em função na natureza química de suas cadeias laterais e poder ser apolares e polares As polares podem ser neutras ácidas ou básicas isso depende dos grupamentos funcionais presentes na cadeia lateral O quadro abaixo exemplifica cada caso Observase que com exceção da glicina que é o aminoácido mais simples todos os outros apresentam o carbono 2 C2 da cadeia também chamado de carbono alfa são carbonos quirais assimétricos Logo sempre temos um par de isômeros óticos ou enanciômeros Para cada aminoácido temos o isômero R e o isômero S Uma observação importante é amino ácidos que participam como blocosdeconstrução de que todos os proteínas naturais sejam animais ou vegetais tem sempre a mesma configuração em relação ao carbono alfa todos são S Vejam por exemplo o caso da alanina O par de enanciômeros está representado abaixo Todos os aminoácidos naturais os blocos de construção de peptídeos e proteínas são sempre de configuração S no carbono alfa São chamados de aminoácidos essenciais aqueles que o organismo humano não é capaz de produzir e precisam ser ingeridos através dos alimentos São êles Fenilalanina Leucina Isoleucina Lisina Metionina Treonina Triptofano Treonina As proteínas completas são aquelas que possuem todos os aminoácidos essenciais As proteínas de origem animal são todas completas das carnes dos peixes do ovo do leite etc As de origem vegetal são imcompletas Como por exemplo a do feijão que é deficiente em metionina a do arroz que é deficiente em treonina em lisina a do milho que é deficiente em triptofano e lisina Existem outros aminoácidos naturais mas que não são encontrados como blocosdeconstrução dos peptídeos e proteínas como por exemplo o ácido aminobutírico mais conhecido como GABAque é um neurotransmissor atuando no SNC sistema nervoso central PROPRIEDADES QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS Dão reação ácidobásica interna os ácidos carboxílicos são ácidos suficientemente fortes para protonar aminas Os alfaaminoácidos se apresentam no meio biológico na de uma molécula que apresenta na mesma estrutura tanto uma carga positiva como uma carga negativa Essa espécie é conhecida como íon dipolar ou zwitteríon Mas sua carga líquida é zero Eles apresentam Alto ponto de fusão pf 200º C São sólidos cristalinos A glicina tem ponto de fusão igual a 262º C São muito mais solúveis em água do que em solventes orgânicos Tem um alto momento de dipolar muito maior que zero A glicina possui momento dipolar igual a 14 D Debye Os alfaaminoácidos são menos ácidos que os ácidos carboxílicos normais e são menos básicos que as aminas também Por conta de seu comportamento ácidobásico variam sua estrutura com a variação do pH da solução em que se encontram PEPTÍDEOS São formados pela união de poucos alfaaminoácidos que estão ligados por uma ligação especial LIGAÇÃO PEPTÍDICA Classificação São classificados em relação ao número de alfaaminoácidos que fazem parte como blocosdeconstrução de sua estrutura molecular Dipeptídeo são formados por 2 alfaa a Tripeptídeo são formados por 3 alfaa a Tetrapeptídeo são formados por 4 alfaa a Pentapeptídeo são formados por 5 alfaa a Hexapeptídeo são formados por 6 alfaa a Heptapeptídeo são formados por 7 alfaa a Octapeptídeo são formados por 8 alfaa a Nonapeptídeo são formados por 9 alfaa a Decapeptídeo são formados por 10 alfa a a Undecapeptídeo são formados por 11 alfa a a Exemplos Oxitocina produzido na hipófise é regulador da contração uterina e induz a lactação NONAPEPTÍDEO Hipertensina produzido nos rins conduz a aumento na pressão sanguínea DECAPEPTÍDEO Bradicinina presente no plasma sanguíneo é regulador da pressão sanguíneaNONAPEPTÍDEO Um tripeptídeo é formado pela união de três alfaaminoácidos através da ligação peptídica Essa ligação peptídica é uma ligação de uma função amida secundária com exceção da prolina e da hidroxiprolina um derivado e nesse caso uma amida terciária Como se obtém uma amida secundária Três aminoácidos diferentes podem se combinar de seis maneiras diferentes Por quê Um tripeptídeo formado por 3 aminoácidos diferentes como a cisteína cis alanina ala e a serina ser podem ser arranjados em seis possibilidades diferentes cis alaser cisserala alacisser alasercis seralacis sercisala 1 2 3 4 5 6 permutação de três elementos três a três P n n3X2X1 6 Qual será a estrutura molecular do tripeptídeo 3 alacisser O resíduo 1 é chamado de resíduo N terminal Observase que o resíduo N terminal apresenta o grupo amina N H2 livre porque ele não é utilizado para formar uma ligação peptídica O resíduo 3 é chamado de resíduo C terminal porque tem o grupo ácido carboxílico C OOH livre que não participa da formação de uma ligação peptídica A ANGIOTENSINA II é um octapeptídeo que está presente no plasma sangüíneo e esse hormônio atua regulando a pressão sangüinea Sua representação está abaixo Por convenção o resíduo N terminal é representado à esquerda e o resíduo C terminal é representado à direita Os alfaaminoácidos na forma de seus resíduos são identificados por suas abreviações normalmente as três primeiras letras do nome Perguntase 1 Quantos octapeptídeos podem ser formados por 8 alfaaminoácidos diferentes 2 Quantas são as ligações peptídicas em um octapeptídeo Peptídeos e proteínas apresentam o que se conhece como ESTRUTURA PRIMÁRIA O que vem a ser ESTRUTURA PRIMÁRIA é a seqüência ordenada dos resíduos de alfaaminoácidos presentes na cadeia polipeptídica A cadeia poplpeptídica que contém muitos alfaaminoácidos na forma dos seus resíduos ligados por ligações peptídicas
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Química dos Protídeos aminoácidos peptídeos e proteínas Os protídeos grande grupo de substâncias biològicamente ativas têm nas proteínas sua principal classe As proteínas desempenham muitas funções biológicas importantíssimas porque mantém protegem e suprem a estrutura do corpo e catalisam regulam e protegem a química do corpo onde destacamse FUNÇÃO EXEMPLO ATUAÇÃO Estrutural Colágeno Queratina principal componente de ossos músculos e tendões cabelo pêlos unhas pele chifres e penas Enzimática biocatálise Lípase DNApolimerase na degradação de triacilgliceróis triglicerídeos na replicação do ADN Transportadora hemoglobina transporte de oxigênio para tecidoscélulas Contrácteis musculares actina miosina contração dos músculos Protetora imunidade imunoglobulinas como anticorpos Hormonal insulina no metabolismo da glicose Defesa veneno de cobra toxina de plantas na proteção contra espécies agressoras As proteínas são substâncias com massa molecular muito alta que podem variar de um modo geral de milhares a centenas de milhares de unidades de massa atômica uma São na verdade macromoléculas de natureza polimérica biopolímeros Os polímeros sendo naturais ou sintéticos são moléculas muito grandes formadas pela união de vários monômeros exemplos polímero polietileno monômeroetileno ou eteno polímeropoliestireno monômero estireno ou vinilbenzeno São usados na indústria de plásticos Quando no laboratório colocamos uma proteína como por ex a ovalbumina a proteína que constitui a claradeôvo na presença de uma determinada quantidade de solução aquosa de ácido clorídrico 6 M e aquecemos por duastrês horas obtêmse moléculas menores chamadas peptídeos Ao fim de seis horas só encontramos em grande quantidade várias substâncias enquadradas na classe dos aminoácidos mostrando que estas substâncias são os blocosdeconstrução de peptídeos e proteínas atuando como monômeros na construção destas macromoléculas de natureza polimérica Ocorre uma reação de hidrólise ácida que rompe determinadas ligações responsáveis pela união desses aminoácidos Ou seja proteínas e peptídeos são polímeros de amino ácidos os monômeros unidos por uma ligação amida específica a ligação peptídica As unidades que se repetem nas cadeias peptídicas são chamadas de resíduos de aminoácidos São 20 os aminoácidos normalmente encontrados como blocos de construção de peptídeos e proteínas Eles apresentam a função ácido carboxílico a função amina sustentada pelo carbono2 C2 e uma cadeia lateral como se convencionou chamar o restante da cadeia carbônica de cada aaminoácido O aaminoácido mais simples é a GLICINA gli que não apresenta cadeia lateral porque apresenta apenas 2 átomos de carbono é o ácido 2 aminoetanóico aminoácidos se Os classificam em função na natureza química de suas cadeias laterais e poder ser apolares e polares As polares podem ser neutras ácidas ou básicas isso depende dos grupamentos funcionais presentes na cadeia lateral O quadro abaixo exemplifica cada caso Observase que com exceção da glicina que é o aminoácido mais simples todos os outros apresentam o carbono 2 C2 da cadeia também chamado de carbono alfa são carbonos quirais assimétricos Logo sempre temos um par de isômeros óticos ou enanciômeros Para cada aminoácido temos o isômero R e o isômero S Uma observação importante é amino ácidos que participam como blocosdeconstrução de que todos os proteínas naturais sejam animais ou vegetais tem sempre a mesma configuração em relação ao carbono alfa todos são S Vejam por exemplo o caso da alanina O par de enanciômeros está representado abaixo Todos os aminoácidos naturais os blocos de construção de peptídeos e proteínas são sempre de configuração S no carbono alfa São chamados de aminoácidos essenciais aqueles que o organismo humano não é capaz de produzir e precisam ser ingeridos através dos alimentos São êles Fenilalanina Leucina Isoleucina Lisina Metionina Treonina Triptofano Treonina As proteínas completas são aquelas que possuem todos os aminoácidos essenciais As proteínas de origem animal são todas completas das carnes dos peixes do ovo do leite etc As de origem vegetal são imcompletas Como por exemplo a do feijão que é deficiente em metionina a do arroz que é deficiente em treonina em lisina a do milho que é deficiente em triptofano e lisina Existem outros aminoácidos naturais mas que não são encontrados como blocosdeconstrução dos peptídeos e proteínas como por exemplo o ácido aminobutírico mais conhecido como GABAque é um neurotransmissor atuando no SNC sistema nervoso central PROPRIEDADES QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS Dão reação ácidobásica interna os ácidos carboxílicos são ácidos suficientemente fortes para protonar aminas Os alfaaminoácidos se apresentam no meio biológico na de uma molécula que apresenta na mesma estrutura tanto uma carga positiva como uma carga negativa Essa espécie é conhecida como íon dipolar ou zwitteríon Mas sua carga líquida é zero Eles apresentam Alto ponto de fusão pf 200º C São sólidos cristalinos A glicina tem ponto de fusão igual a 262º C São muito mais solúveis em água do que em solventes orgânicos Tem um alto momento de dipolar muito maior que zero A glicina possui momento dipolar igual a 14 D Debye Os alfaaminoácidos são menos ácidos que os ácidos carboxílicos normais e são menos básicos que as aminas também Por conta de seu comportamento ácidobásico variam sua estrutura com a variação do pH da solução em que se encontram PEPTÍDEOS São formados pela união de poucos alfaaminoácidos que estão ligados por uma ligação especial LIGAÇÃO PEPTÍDICA Classificação São classificados em relação ao número de alfaaminoácidos que fazem parte como blocosdeconstrução de sua estrutura molecular Dipeptídeo são formados por 2 alfaa a Tripeptídeo são formados por 3 alfaa a Tetrapeptídeo são formados por 4 alfaa a Pentapeptídeo são formados por 5 alfaa a Hexapeptídeo são formados por 6 alfaa a Heptapeptídeo são formados por 7 alfaa a Octapeptídeo são formados por 8 alfaa a Nonapeptídeo são formados por 9 alfaa a Decapeptídeo são formados por 10 alfa a a Undecapeptídeo são formados por 11 alfa a a Exemplos Oxitocina produzido na hipófise é regulador da contração uterina e induz a lactação NONAPEPTÍDEO Hipertensina produzido nos rins conduz a aumento na pressão sanguínea DECAPEPTÍDEO Bradicinina presente no plasma sanguíneo é regulador da pressão sanguíneaNONAPEPTÍDEO Um tripeptídeo é formado pela união de três alfaaminoácidos através da ligação peptídica Essa ligação peptídica é uma ligação de uma função amida secundária com exceção da prolina e da hidroxiprolina um derivado e nesse caso uma amida terciária Como se obtém uma amida secundária Três aminoácidos diferentes podem se combinar de seis maneiras diferentes Por quê Um tripeptídeo formado por 3 aminoácidos diferentes como a cisteína cis alanina ala e a serina ser podem ser arranjados em seis possibilidades diferentes cis alaser cisserala alacisser alasercis seralacis sercisala 1 2 3 4 5 6 permutação de três elementos três a três P n n3X2X1 6 Qual será a estrutura molecular do tripeptídeo 3 alacisser O resíduo 1 é chamado de resíduo N terminal Observase que o resíduo N terminal apresenta o grupo amina N H2 livre porque ele não é utilizado para formar uma ligação peptídica O resíduo 3 é chamado de resíduo C terminal porque tem o grupo ácido carboxílico C OOH livre que não participa da formação de uma ligação peptídica A ANGIOTENSINA II é um octapeptídeo que está presente no plasma sangüíneo e esse hormônio atua regulando a pressão sangüinea Sua representação está abaixo Por convenção o resíduo N terminal é representado à esquerda e o resíduo C terminal é representado à direita Os alfaaminoácidos na forma de seus resíduos são identificados por suas abreviações normalmente as três primeiras letras do nome Perguntase 1 Quantos octapeptídeos podem ser formados por 8 alfaaminoácidos diferentes 2 Quantas são as ligações peptídicas em um octapeptídeo Peptídeos e proteínas apresentam o que se conhece como ESTRUTURA PRIMÁRIA O que vem a ser ESTRUTURA PRIMÁRIA é a seqüência ordenada dos resíduos de alfaaminoácidos presentes na cadeia polipeptídica A cadeia poplpeptídica que contém muitos alfaaminoácidos na forma dos seus resíduos ligados por ligações peptídicas