Lista de Exercicios Bioquimica Enzimas - Unirv Agronomia 2023

Universidade de Rio Verde Faculdade de Agronomia BIOQUÍMICA LISTA DE EXERCÍCIOS Lista n 05 20231 Enzimas 1 O que é um catalisador Cite as vantagens das enzimas com relação a catalisadores não enzimáticos 2 Explique como promovem a catálise das reações 3 Comente sobre a estrutura das enzimas 4 Diferencie cofator e coenzima 5 O que é holoenzima e apoenzima 6 Comente sobre as condições utilizadas para realizar os estudos da cinética das reações enzimáticas 7 Qual a importância e significado dos valores de KM 8 No estudo da cinética enzimática a velocidade das reações é determinada em função de quais variáveis Explique como cada uma delas podem influenciar na atividade enzimática 9 Qual o principal fator que afeta a cinética das reações enzimáticas 10 O que são inibidores enzimáticos 11 Quais os tipos de inibição enzimática reversível e seus respectivos mecanismos de atuação e consequências 12 Por que certos inibidores enzimáticos promovem inibição irreversível Qual sua importância 13 O que são isoenzimas 14 O que são enzimas alostéricas e qual a importância 15 Classifique as seguintes enzimas a b c d CH2 COOH I HO C COOH I CH2 COOH CH2 COOH I HC COOH I HO CH COOH Enzima 3 ác cítrico ác isocítrico CH2 COOH I CH2 COOH C COOH II FADH2 C COOH Enz 2 ác fumárico ác succinico FAD COOH I C P ADP I CH2 COOH I C O ATP I CH2 Enzima 1 ác pirúvico ác fosfoenolpirúvico Enzima 2 ác pirúvico COOH I C O CO2 ATP H2O I CH3 COOH I C O ADP H3PO4 I CH2 I COOH Enzima 4 ác oxalacético 2 Segue a terceira lista referente ao conteúdo da G2 Os trabalhos serão recebidos e pontuados seguindo os critérios abaixo Todos os trabalhos 1 Identificar corretamente NA FOLHA DE RESPOSTAS colocar NOME e DATA Entregar dentro do prazo previsto 2 Enviar em único arquivo digitalizado no formato pdf em boa resolução e legível 3 As respostas manuscritas devem ser numeradas e separadas opcionalmente acompanhadas das perguntas 4 As respostas serão conferidas sendo a nota proporcional as perguntas respondidas corretamente 5 Não serão recebidos trabalhos que não atendem aos critérios mencionados nesta Trabalhos digitados 6 Devem ser formatados texto justificado espaçamento simples fonte 10 a 12 espaço entre as perguntas 7 Obrigatoriamente em sequência com a pergunta e respectiva resposta Não separar perguntas das respostas 8 Não serão aceitos trabalhos com respostas copiadacolada ou imagens 9Trabalho sem formatação respostas não correlacionadas com a pergunta ou com mais de 70 de similaridade do conteúdo partes copiadas integralmente de fontes digitais ou de outro estudante serão DESCONSIDERADOS NOME DATA 1 O que é um catalisador Cite as vantagens das enzimas com relação a catalisadores não enzimáticos Resposta Tratase de uma substância que acelera a velocidade de uma reação química sem ser consumida no processo ao diminuir a energia necessária de ativação para que a reação ocorra As enzimas são catalisadores biológicos geralmente proteínas que possuem algumas vantagens em relação aos catalisadores não enzimáticos Primeiro as enzimas são altamente específicas o que significa que elas podem catalisar reações químicas de forma exclusiva enquanto os catalisadores não enzimáticos podem ser menos seletivos Além disso as enzimas podem operar em condições de temperaturas e pHs moderados o que é benéfico para muitos processos biológicos Por fim as enzimas são altamente eficientes acelerando as reações em taxas muito mais rápidas do que os catalisadores não enzimáticos 2 Explique como promovem a catálise das reações Resposta Os catalisadores atuam fornecendo um caminho alternativo de reação com uma menor energia de ativação permitindo que as moléculas reagentes colidam e se transformem em produtos de maneira mais eficiente Podem funcionar de diversas maneiras como proporcionando um ambiente reativo específico interagindo diretamente com as moléculas reagentes facilitando a quebra de ligações ou a formação de novas ligações químicas 3 Comente sobre a estrutura das enzimas Resposta As enzimas são geralmente proteínas globulares compostas por cadeias polipeptídicas dobradas em uma estrutura tridimensional única Essa estrutura é altamente específica e adaptada para se encaixar perfeitamente com as moléculas reagentes chamadas substratos A região ativa da enzima chamada de sítio ativo é onde ocorre a catálise e é nesse local que ocorrem interações químicas específicas com os substratos Além disso a estrutura das enzimas pode ser influenciada pelo ambiente ao seu redor incluindo fatores como pH e temperatura o que pode afetar sua atividade catalítica 4 Diferencie cofator e coenzima Resposta Os cofatores são geralmente íons metálicos ou pequenas moléculas orgânicas não proteicas que se ligam diretamente às enzimas muitas vezes dentro de seus sítios ativos para facilitar reações específicas Eles podem participar diretamente nas reações químicas fornecendo íons necessários ou facilitando a transferência de elétrons Por outro lado as coenzimas são moléculas orgânicas mais complexas que atuam como transportadoras temporárias de grupos químicos como íons ou grupos funcionais entre diferentes reações ou enzimas Coenzimas geralmente não estão permanentemente ligadas às enzimas mas se ligam temporariamente a elas durante a catálise e podem ser recicladas para uso posterior 5 O que é holoenzima e apoenzima Resposta Holoenzima e apoenzima são termos que descrevem dois estados funcionais diferentes de uma enzima A holoenzima é a forma ativa e funcional da enzima composta tanto pela proteína apoenzima quanto por quaisquer cofatores ou coenzimas necessários para sua atividade catalítica Em outras palavras a holoenzima é a enzima completa pronta para desempenhar sua função catalítica específica Por outro lado a apoenzima é a parte da enzima que consiste apenas na proteína sem quaisquer cofatores ou coenzimas associados 6 Comente sobre as condições utilizadas para realizar os estudos da cinética das reações enzimáticas Resposta Os estudos da cinética das reações enzimáticas são conduzidos sob condições controladas para compreender a velocidade e os mecanismos dessas reações São utilizadas condições experimentais que incluem uma temperatura constante geralmente próxima à temperatura fisiológica um pH específico que otimize a atividade da enzima em estudo uma concentração fixa de substrato além da enzima e a ausência de inibidores ou cofatores que possam interferir na reação O acompanhamento da concentração de produtos ao longo do tempo permite a construção de curvas de reação que podem ser ajustadas a diferentes modelos matemáticos como a equação de MichaelisMenten para determinar parâmetros cinéticos como a constante de MichaelisMenten Km e a velocidade máxima Vmax 7 Qual a importância e significado dos valores de KM Resposta O KM mede a afinidade entre uma enzima e seu substrato com valores menores indicando maior afinidade Isso é vital para entender como as enzimas funcionam em diferentes concentrações de substrato Além disso o KM está intrinsecamente ligado à velocidade máxima Vmax de uma reação enzimática onde valores mais baixos de Km significam que a enzima atinge sua Vmax em concentrações de substrato mais baixas 8 No estudo da cinética enzimática a velocidade das reações é determinada em função de quais variáveis Explique como cada uma delas pode influenciar na atividade enzimática Resposta No estudo da cinética enzimática a velocidade das reações é determinada em função da concentração do substrato e da concentração da enzima A concentração do substrato é crucial pois quanto mais moléculas de substrato estiverem presentes mais colisões efetivas podem ocorrer entre o substrato e a enzima aumentando a taxa de reação Além disso a temperatura também é uma variável importante já que temperaturas mais altas geralmente aceleram a atividade enzimática até certo ponto aumentando a energia cinética das moléculas e consequentemente a frequência de colisões bemsucedidas entre substrato e enzima No entanto temperaturas excessivamente elevadas podem desnaturar a enzima e diminuir sua eficiência Portanto essas variáveis influenciam diretamente na atividade enzimática afetando a velocidade das reações bioquímicas 9 Qual o principal fator que afeta a cinética das reações enzimáticas Resposta O principal fator que afeta a cinética das reações enzimáticas é a concentração do substrato A velocidade de uma reação enzimática é diretamente proporcional à concentração do substrato uma vez que a interação entre a enzima e o substrato ocorre com maior frequência quando há mais moléculas de substrato disponíveis para se ligarem à enzima ativa À medida que a concentração do substrato aumenta a taxa de reação também aumenta seguindo uma relação saturável descrita pela equação de MichaelisMenten No entanto após atingir a saturação a adição de mais substrato não aumentará mais a velocidade da reação pois todas as enzimas estarão ocupadas Portanto a concentração do substrato desempenha um papel central na regulação e no controle da atividade enzimática 10 O que são inibidores enzimáticos Resposta Inibidores enzimáticos são substâncias ou compostos químicos que têm a capacidade de diminuir ou bloquear a atividade de enzimas Eles desempenham um papel importante na regulação de processos bioquímicos e podem ser utilizados terapeuticamente para tratar diversas condições médicas Existem dois tipos principais de inibidores enzimáticos inibidores reversíveis que podem se ligar temporariamente à enzima e serem removidos permitindo que a enzima recupere sua atividade e inibidores irreversíveis que se ligam de forma permanente à enzima inativandoa de maneira irreversível 11 Quais os tipos de inibição enzimática reversível e seus respectivos mecanismos de atuação e consequências Resposta Existem três tipos principais de inibição enzimática reversível competitiva não competitiva e mista Na inibição competitiva o inibidor se assemelha estruturalmente ao substrato e compete com ele pela ligação ativa no sítio ativo da enzima reduzindo temporariamente a taxa de reação Na inibição não competitiva o inibidor se liga a uma região diferente da enzima alterando sua conformação e impedindo a ligação eficaz do substrato Isso reduz a eficiência da enzima independentemente da concentração de substrato Na inibição mista o inibidor se liga tanto ao sítio ativo quanto a outra região da enzima afetando a afinidade da enzima pelo substrato e sua capacidade de catalisar a reação As consequências desses tipos de inibição variam mas geralmente resultam na diminuição da velocidade da reação enzimática Competitiva pode ser aliviada pelo aumento da concentração de substrato enquanto não competitiva e mista não podem ser facilmente revertidas pela simples adição de substrato exigindo modificações na enzima ou no inibidor para restaurar a atividade enzimática 12 Por que certos inibidores enzimáticos promovem inibição irreversível Qual sua importância Resposta Certos inibidores enzimáticos promovem a inibição irreversível porque eles se ligam de forma covalente ao sítio ativo da enzima modificando permanentemente sua estrutura ou bloqueando sua atividade Essa ligação covalente não pode ser facilmente quebrada tornando a inibição irreversível Esses inibidores são frequentemente usados em contextos terapêuticos como no desenvolvimento de medicamentos para combater doenças específicas ou em pesquisa laboratorial para estudar processos bioquímicos A importância da inibição irreversível reside na sua capacidade de criar efeitos duradouros e específicos permitindo um controle preciso sobre as reações enzimáticas e o desenvolvimento de tratamentos direcionados a doenças específicas como quimioterapia contra o câncer ou inibidores de enzimas virais em medicina antiviral 13 O que são isoenzimas Resposta As isoenzimas são diferentes formas de uma enzima que possuem a mesma função catalítica mas diferem em sua estrutura de aminoácidos e portanto em suas propriedades bioquímicas e físicas Isso significa que as isoenzimas executam a mesma reação química mas podem ser expressas em diferentes tecidos ter diferentes propriedades cinéticas ou responder a diferentes estímulos regulatórios As isoenzimas são frequentemente encontradas em organismos multicelulares onde desempenham papéis específicos em diferentes tecidos ou em estágios de desenvolvimento diferentes Elas são importantes para a adaptação metabólica e funcional de um organismo às necessidades variáveis em diferentes contextos fisiológicos ou ambientais 14 O que são enzimas alostéricas e qual a importância Resposta Enzimas alostéricas são proteínas que possuem sítios alostéricos além dos sítios ativos onde se ligam a moléculas reguladoras chamadas moduladores alostéricos Esses moduladores podem ser ativadores ou inibidores e têm a capacidade de alterar a atividade da enzima de forma não competitiva ou seja sem se ligar ao sítio ativo A importância das enzimas alostéricas reside em sua capacidade de regular metabolicamente vias bioquímicas e reações celulares de maneira sensível às condições do ambiente Elas permitem que as células ajustem suas atividades metabólicas em resposta a sinais químicos ou às demandas energéticas do momento garantindo o equilíbrio homeostático e a otimização das vias metabólicas em diferentes situações fisiológicas 15 Classifique as seguintes enzimas enzima transferase enzima oxidorredutase enzima isomerase enzima ligase