Bioquímica

PH e POH\n\nPH: POH -> escalas logarítmicas utilizadas para medir concentração ácida e básica.\nPH + POH = 14\n\nPH = -log[H3O+] ou 10^-PH = [H3O+]\nPOH = -log[OH-] ou 10^-POH = [OH-]\n\nÁcido: PH < 7\nÁcido: POH > 7\nBásico: PH > 7\nBásico: POH < 7\nNeutro: PH = 7\nNeutro: POH = 7 enzimas alostéricas\n\nTem sua atividade influenciada por moduladores alostéricos.\nOs moduladores geralmente são metabólites pequenos ou similares.\nOs moduladores se ligam aos sítios alostéricos e induzem uma mudança de confirmação na enzima, alterando sua atividade.\n\nEnzimas reguladoras são geralmente alostéricas.\nElas gastam das necessidades de energia (nígmede).\n\nDiferença entre alostéricas e K-M: gráfico da Vs.\ndos alos e a 'nígmeda' e da K-M é 'hiperbólico', das A. possuem mais de uma subunidade e os enzimos M-M\npodem possuir subunidade múltiplas se apenas uma\núnica cadeira peptídica. Cinetica enzimática\n\n* E equação de Michaelis-Menten:\nVo = Vmax [S]\nKm + [S]\n\n-> Km = (K-1 + K2)/K1 -> Retarda do Vmax\n\n-> E + S ⇌ ES ⇌ E + P\n\n↑ Km: ↓ Afinidade pelo substrato\n↑ Vmax: ↑ Afinidade pelo substrato\n\n* Equação de Lineweaver-Burk -> Duplo recíproco\n1 = Km/Vmax + [S]/Vmax\n\nVo = Vmax [S]/(Km + [S])\n\n* É fácil determinar em como se iniciam em linha reta. Simergismo: diferentes enzimas que operam para um mesmo fim e durante um processo de eficiência; a atividade do conjunto dessas enzimas é maior do que a soma das atividades individuais. Ex: Enz. 1 = 5, enzima 2 = 5 -> En. 1 + Enz. 2 = 10\n\n-> Fatores que afetam a atividade enzimática:\n-> Enzima: pH (↑ ou ↓)\n-> Substrato\n-> Temperatura (↑ ou ↓) * Inibição reversível: a enzima funciona novamente.\n1. Competitiva: se parece com o substrato e se liga ao sítio ativo da enzima, porém a catalise não ocorre.\n2. Incompetitiva: se liga a um sítio que não rejeita o sítio ativo, porém, ele não se liga quando o S se encontra no sítio ativo. O inhibidor se liga aos complexos ES.\n3. Não competitiva: pode se combinar com a enzima livre ou com complexo ES, interferindo na a côr de ambos.\n4. Mistura: se liga tanto a enzima livre quanto ao complexo ES, mas a quantidade dele é maior por um dos 2 tipos.\n* Inibição irreversível: a enzima não funciona novamente. enzimas\n> Agem como catalisadores.\n> Possui o papel de acelerar as reações.\n> A grande maioria das enzimas são proteínas.\n> RNA catalíticos são exceções. (ribozimas)\n* Co-factores: São quaisquer elementos externos que a enzima necessite para desempenhar sua atividade.\n(&; íons metálicos e coenzimas (não são enzimas))\n> A enzima cria um ambiente propício para induzir o substrato (reação)\n> Composto por um sítio de ligação (onde se subscreve seu líquido) e por um sítio catalítico (relacionado a reação).\n> E + S ↔ E + P A enzima não é consumida\n> As enzimas aumentam a velocidade das reações.\n> As enzimas nunca mudam o equilíbrio da reação. Chave-fechadura: as enzimas são complementares ao substrato, forma e natureza do substrato.\n> Encaixe induzido: O substrato induz mudanças no sítio ativo da enzima.\n* Heterozima: enzima + cofactor