Atividades Bioquímica

Atividade 1 Pesquise a importância dos conhecimentos de bioquímica para os acadêmicos da área da saúde e também como futuros profissionais A bioquímica é uma ciência que estuda a química da vida e os processos metabólicos que ocorrem nos organismos vivos Assim sendo ela é responsável pelo estudo das estruturas organização e transformação molecular das células Com o conhecimento da bioquímica podese saber maneiras para a qualidade de vida Através do conhecimento dos processos metabólicos podese identificar quais fatores contribuem para regular as reações químicas garantindo a saúde médica na garantia de bem estar do ser vivo A nutrição também é beneficiada permitindo a formulação de uma dieta nutricional adequada na área da estética tecnologia farmacêutica Também podese destacar a importância da bioquímica Especialmente na odontologia a bioquímica contribui para as medidas prophyláticas e tratamento do periodonto Com esse conhecimento também é possível propor materiais dentários biocompatíveis Além disso existe também a bioquímica da saliva que liga ao prodonto e ao dente Portanto o ambiente da cavidade oral e qualquer alteração nos sistemas pode acarretar problemas para o organismo vivo Atividade 2 Aula Água pH e SAMPs Biológicos 1 Cite características da água que tornam tão indispensável para a existência e manutenção da vida R A água é a substância mais abundante nos seres vivos ela permeia todas as células e as estruturas ao fim diversos das células são adaptadas aos seus propriedades físicoquímicas da água É um meio aquoso que são formados os macromoléculas a água é um potente solvente universal atua como termorregulador devido ao alto calor específico realize um transporte de nutrientes e toxinas pois a capacidade de capilaridade Lubrifica os interstícios e é fundamental para o metabolismo celular 2 Por que a água é um dipolo R Devido a ação eletronegatividade do oxigênio tem a tendência de atrair elétrons e desta forma ficam com carga parcialmente negativa e os átomos de hidrogênio ficam parcialmente positivos 3 O que são pontes de hidrogênio R São interações eletrostáticas entre o polo positivo de uma molécula e o polo negativo de outra 4 Caracterize a água nos estados líquido sólido e gasoso R Estado líquido moléculas mais livres estrutura fluida média de 3 pontes de hidrogênio com outras moléculas Estado sólido estrutura mais estável estrutura mais rígida devido à temperatura estável e mais pontes de hidrogênio Estado gasoso maior mobilidade e não formam pontes de hidrogênio 5 Como se classificam os moléculas quanto à solubilidade em água Explique essa classificação R As moléculas podem ser hidrofílicas quando se dissolvem facilmente em água hidrofóbicas apolares quando são incapazes de formar interações com a água e existem as moléculas anfipáticas que possuem partes polares e apolares 6 O que é o pH Como as substâncias podem ser classificadas de acordo com seu pH R pH é o potencial de hidrogênio a escala do pH é uma maneira de designar a concentração de H As substâncias podem ser classificadas como ácidas ou alcalinas dependendo da sua posição na tabela do pH ácidas 0 1 2 3 4 5 7 8 9 10 11 12 13 14 soluções neutras acidez corrente alcalinidade crescente 7 Qual a importância de se controlar o pH nos sistemas biológicos R As proteínas enzimas são compostos extremamente específicos e que se podem cumprir sua função com um pH específico Então qualquer alteração no pH pode alterar a função dos sistemas e a desnaturalização da proteína como a alteração do pH 8 O que é um tampão R É o sistema que controla o pH no organismo Atividade 3 Tema Aminoácidos 1 O que é um aminoácido Desenhe a sua estrutura geral R Classe de moléculas que possuem um grupo carboxila um grupo amino um átomo de H e uma cadeia lateral Todos ligados ao mesmo carbono Cadeia lateral 2 Como se forma uma ligação peptídica R É a união de um grupo carbonila de um aminoácido e o grupo amino de outro com ligações de uma molécula de água 3 Represente a estrutura geral de um tripeptídeo indicando os seus grupos funcionais H3N C CO N C CO N C COOH ligações peptídicas 1 O que são aminoácidos essenciais e aminoácidos não essenciais R Os aminoácidos essenciais são aqueles que não são produzidos pelo organismo devendo por adequarse à dieta através da nutrição os aminoácidos não essenciais são produzidos pelo organismo 2 O que são proteínas R São substâncias resultantes das ligações peptídicas dos aminoácidos São conhecidos um composto orgânico e possuem alto peso molecular 3 Descreva sucintamente as estruturas primárias secundárias terciárias e quaternárias das proteínas R As primárias possuem um estrutura linear na secundária apresentam um estrutura helicoidal ou folha pregueada e os aminoácidos próximos interagem Na terciária os aminoácidos relativos entre distantes interagem formando uma estrutura tridimensional na estrutura quaternária existe a união de várias estruturas terciárias 4 O que se entende por desnaturação proteica Cite exemplos de agentes desnaturantes R Desorganização das estruturas quaternárias terciárias e secundárias até outras do estado primário pode ocorrer devido à temperatura alteração de pH radiação e agentes químicos 5 Qual a diferença entre desnaturação e hidrólise proteica R Na desnaturação ocorre a desorganização das estruturas e na hidroálise proteica dáse quebra da estrutura por meio da adição de água 6 Quais funções principais as proteínas desempenham nos seres vivos R Função estrutural enzimática hormonal defesa nutrição coagulação sanguínea e transporte Atividade 4 Título Enzimas Resumo do conteúdo interativo Enzimas Conceito de enzimas São conhecidas como catalizadores biológicos Elas possuem a capacidade de aumentar a velocidade da reação das substâncias reagentes e suas respectivas produtos e às vezes altamente específicas ou seja reconhecem algumas substâncias específicas e não são consumidas durante a reação Nomenclatura das enzimas O nome recomendado para uma enzima possui o prefixo pré e o sufixo ase e o prefixo designa qual o substrato em que ela se liga E o prefixo do nome da enzima também pode indicar a reação que ela cataliza como por exemplo a lactato desidrogenase LDH entre o piruvato e o lactato Essa enzima tem um importante papel no metabolismo e também no diagnóstico clínico de doenças como o infarto do microssomo Além do purino e do purifino toda enzima possui um primeiro EC referente à emissão de enzimas Propriedades das enzimas Todas as enzimas são proteínas globulares Existem uma região importante da enzima que é o local no qual o substrato se liga à enzima Essa região é chamada de Sitio ativo ou centro ativo da enzima O centro ativo da enzima É constituído por aminoácidos que estão próximos devido à estrutura terciária Forma uma casinha de bem específica e delimitada permitindo que a enzima se ligue de forma não covalente ou seja por meio de interações fáceis com os substratos isso permite que a enzima se ligue e desligue de forma inalterada para o mesmo após a reação Para que ocorra a reação enzimática é necessário que o substrato e a enzima estejam em mais água