Notas de Aula - Proteínas 2019

Proteínas 2022 2 WF Introdução ● Características ● Importância em seres vivos ● Enzimas ● Transporte ● Reserva ● Motilidade ● Estruturais ● Defesa ● Regulação 2019 Proteínas 3 WF Introdução ● Características ● Importância em seres vivos Proteínas 4 WF ● Massa molecular ● Composição de aminoácidos ● Sequência de aminoácidos ● Grupos químicos ligados ● Conjugadas ● Grupos prostéticos ● Lipídios ● Açúcares ● Metais Características Proteínas 5 WF ● 4 Níveis ● Interações moleculares Estrutura Proteínas 6 WF Estrutura ● Estrutura Secundária ● Ângulos ● Posições possíveis Proteínas 7 WF Estrutura ● Estrutura Secundária ● Tipos de estruturas ● Alfa hélice ● Folhas beta ● Volta beta Proteínas 8 WF Estrutura ● Estrutura Secundária ● Alfa hélice Proteínas 9 WF Estrutura ● Estrutura Secundária ● Folhas beta Proteínas 10 WF Estrutura ● Estrutura Secundária ● Volta beta Proteínas A polypeptide chain, with the backbone shown in color and the amino acid side chains in outline. The polypeptide chain is oriented so that the C-terminal end (not shown) is to the left. (Illustration copyright by Irving Geis. Reprinted by permission.) Valine Glycine Aspartic acid Serine Cα Cα | | Alaine Phenylalanine Lysine Cα Cα Cα aa1 R Peptide bond aa2 R Peptide bond aa3 R Formation of a Peptide Bond H O H H O | || | | || H—N—C—C—OH + H—N—C—C—OH | Amino acid 1 | Amino acid 2 R1 R2 H2O + H O | || H—N—C—C—N—C—C—OH | || | R1 Peptide bond R2 A dipeptide (a) Amino acid Amino acid + +N + N − R− −O− O O Amino terminus + N Dipetide Amide plane The peptide bond is black Carboxyl terminus Water molecule Levels of Protein Structure — Primary Structure Amino acids Peptide bonds Primary structure Sequence of amino acids joined by peptide bonds Estrutura secundária A ligação C – N no grupo peptídico tem dimensão reduzida, conferindo caráter de dupla ligação nesse ponto, embora seja simples. Esse fato aumenta a resistência à rotação espacial. Garrett & Grisham: Biochemistry, 2/e Figure 6.6 (a) Hydrogen bonds stabilize the helix structure. (b) The helix can be viewed as a stacked array of peptide planes hinged at the alpha carbons and approximately parallel to the helix. Saunders College Publishing Folhas pregueadas em Beta (a) Antiparallel Top view Side view A estabilização é feita pela formação de pontes de H intracadeias, as quais crescem em sentido antiparalelo. Características da estrutura secundária A estrutura em α-hélice é travada com pontes dissulfeto. No colágeno, ocorre uma hélice tripla em β-conformação. Características da Alfa hélice: Função protetiva com dureza e flexibilidades variáveis. Altamente tensionada Exemplos: Queratina do cabelo e unhas. Características da conformação Beta: Formada por filamentos flexíveis. Exemplo Fibroina da seda, colágeno dos tendões e matrix doos osso. 19 WF Estrutura ● Estrutura Terciária ● Proteínas fibrosas e globulares ● Importância ● Representações ● Desnaturação e Renaturação ● Flexibilidade Proteínas 20 WF Estrutura ● Estrutura Terciária ● Padrões Folding Proteínas 21 WF Forças de estabilização de proteínas globulares 22 WF Estrutura ● Estrutura Quaternária ● Hemoglobina Proteínas 23 WF Complexos Supramoleculares ● Contração muscular Proteínas 24 WF Resumo ● Importância ● Características ● Carbono assimétrico ● Solvente ● Curva de titulação ● Classificação ● Cargas ● pI ● Peptídios Proteínas