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ENZIMAS 1- Definir enzima, substrato e sítio ativo. 2- Compare as enzimas com os catalisadores da química tradicional. 3- O que são cofatores? Cite exemplos. 4- Explique de que forma as enzimas atuam para aumentar a velocidade de uma reação. 5- Fazer o gráfico (e explicar) da velocidade de uma reação enzimática em função de: a) concentração de enzima b) temperatura c) pH d) concentração de substrato 6- Os resultados de experimentos feitos com concentrações constantes de enzima e de substrato estão apresentados na tabela a seguir. Explicar o porquê das diferenças de resultados dos tubos: a) 4,5 e 6 b) 2, 5 e 8 Tubo pH Temperatura (C) Velocidade de reação (mmol/min) 1 3,4 10 3 2 7,4 10 10 3 9,4 10 2 4 3,4 30 9 5 7,4 30 80 6 9,4 30 3 7 3,4 70 2 8 7,4 70 8 9 9,4 70 1 7- Estime os valores de Vmáx e Km para uma enzima em que foram obtidos os resultados apresentados a seguir. [S] (mol/L) Vo (µmol/min) 2,5 x 10-6 28 4,0 x 10-6 40 1 x 10-5 70 2 x 10-5 95 4 x 10-5 112 1 x 10-4 128 2 x 10-3 140 1 x 10-2 140 8- A velocidade inicial de reação para uma enzima que catalisa a reação SP foi determinada utilizando- se diferentes concentrações de substrato. Os dados obtidos estão indicados na tabela abaixo. Utilizando um gráfico duplo-recíproco, determine Vmáx e Km. [S] (µM) vo (mmol/min) 1,25 1,25 1,67 1,54 2,50 2,00 5,00 2,86 10,00 3,70 9- O que são inibidores enzimáticos e como são classificados? 10- Diferencie: inibidores reversíveis/inibidores irreversíveis 11- O que são enzimas alostéricas? 12- Explique como funciona a regulação por modificação covalente.

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