Slide Enzimas-2022 2

CLOP Enzimas RNA Fenilcetonúria Enzimas Propriedades  Sítio ativo Enzimas Propriedades  Especificidade  Cofator enzima + componente não proteico = holoenzima apoenzima Inorgânico Orgânico 1 2 3 4 5 6 Cofatores inorgânicos Coenzima Grupo transportado Vitamina Flavina adenina dinucleotídeo (FAD) Hidrogênio (elétrons) B2 Nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD+) Hidreto (elétrons) B3 Tiamina pirofosfato (TPP) Aldeído B1 Coenzima A Acila B5 Biotina CO2 B7 Piridoxal fosfato Amina B6 niacina NAD+ pantotenato Coenzima A Enzimas Nomenclatura  Usual Nome do substrato + sufixo “-ase” Ex. urease Descrição da ação realizada + sufixo “-ase” Ex. DNA polimerase Pepsina, lizosima, rubisco...  Sistemática 6 classes, com subclasses baseadas no tipo de reação catalisada Número E.C. (Enzyme Commission) com quatro partes Nome especifica a reação e substratos Classificação internacional das enzimas ATP: glicose-fosfotransferase E. C. 2.7.1.1. 2 - classe (transferase) 7 - subclasse (fosfotransferase) 1 - fosfotransferase que tem um grupo hidroxila como aceptor 1 - D-glicose é o aceptor do grupo fosforil Nome comum = hexoquinase (hexocinase) Comitê de Nomenclatura da União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular 7 8 9 10 11 12 Reação catalisador Ea (Kcal/mol) v relativa H2O2  1/2O2 + H2O - 18,0 1 Pt 11,7 2,77 x 104 Catalase 5,5 6,51 x 108 Redução da energia de ativação  Reações químicas entre S e grupos funcionais da E (-R, cofatores).  Ligações covalentes transitórias entre grupos funcionais E e S (ativação).  Grupos transitoriamente transferidos entre S e E.  Interações não covalentes E e S E¦¦¦¦S  energia Energia de ligação Orientação S / solvatação Estabilização do estado de transição energia de ligação Estabilização do estado de transição Cinética Enzimática 13 14 15 16 17 18 Fatores que afetam a velocidade da reação enzimática – [E] Fatores que afetam a velocidade da reação enzimática - pH pH ótimo 4 - 8 Fatores que afetam a velocidade da reação enzimática – T (°C) Fatores que afetam a velocidade da reação enzimática – [S] Equação de Michaelis-Menten I II III 19 20 21 22 23 24 Inibição da atividade enzimática Inibição da atividade enzimática  Inibidores reversíveis -Inibidores competitivos -Inibidores incompetitivos -Inibidores mistos Inibição competitiva EPSP sintase com glifosato ligado ao sítio ativo 25 26 27 28 29 30 EPSP sintase Inibição incompetitiva Inibição mista Salix alba, L. 1897 1971 1899  Aspirina (Bayer) Inibição da atividade enzimática  Inibidores irreversíveis Regulação da atividade enzimática Regulação da atividade enzimática  Controle da disponibilidade de enzimas  Controle da atividade das enzimas – enzimas regulatórias Mecanismos de modulação da atividade enzimática - Regulação alostérica - Regulação por modificação covalente 31 32 33 34 35 36 Modelo demonstrando a regulação alostérica Regulação da atividade enzimática –Enzimas regulatórias  Enzimas alostéricas Regulação da atividade enzimática –Enzimas regulatórias  Enzimas reguladas por modificação covalente Modelo demonstrando a regulação por modificação covalente 37 38