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bioquímica PARTE 3 - A composição dos seres vivos proteínas ↳ Representam cerca de 50% da biomassa dos seres vivos; ↳ Essas moléculas são encontradas nas células; ↳ Principais funções biológicas: Participam do processo de coagulação sanguínea, transporte de gases respiratórios (hemoglobina), a contração muscular (actina e miosina) e o controle osmótico (albumina), Constituintes de diversos hormônios; Impermeabilizam a pele (queratina); atuam como enzimas catalisadoras, aumentando a velocidade das reações químicas. ↳ são formadas essencialmente por CARBONO (C), OXIGÊNIO (O), NITROGÊNIO (N) e HI- DROGÊNIO (H), mas podem apresentar o ENXOFRE (S). ↳ são o resultado da união de muitos aminoácidos ligados uns aos outros. Aminoácidos ↳ Em sua composição, apresentam um grupamento amino (NH2) e um grupamento carboxila ou ácido carboxílico (COOH) de onde deriva o nome aminoácido. - fórmula estrutural: mais um radical R, que determina a identidade do aminoácido. ↳ Existem 20 tipos de aminoácidos. Alguns os ami- nóacidos naturais, que o corpo produz e os essenciais, adquiridos pela alimentação. → em função desse radical, se diferenciam. ligação dos aminoácidos LIGAÇÃO PEPTÍDICA H O H O H O H O H-N-C-R + R'-C-OH => H-N-C-R-N-C-R'-C-OH | | | | R" R" R" R" ↳ Toda ligação, libera uma molécula de água (H2O) Aminoácidos essenciais Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptófano Valina Aminoácidos não essenciais Alanina Arginina Asparagina Ácido aspártico Cisteína Ácido glutâmico Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina estrutura da proteína PRIMÁRIA ↳ Corresponde à sequência linear de aminoácidos, determinada geneticamente. → Como podem ser diferenciados? ↳ Pelo número de aminoácidos; ↳ Pelos tipos de aminoácidos; ↳ Pela sequência de aminoácidos; ligações peptídicas SECUNDÁRIA ↳ Aspecto de espiral, adquirido das ligações entre átomos de hidrogênio dos aminoácidos. TERCIÁRIA ↳ Quando a 2ª estrutura se dobra sobre ela mesma, formando uma estrutura tridimensional Polipeptídica geralmmente as proteínas estão nesta estrutura QUATERNÁRIA ↳ É formada pela associação de duas ou mais proteínas em estrutura 3ª c) É um polipeptídio Primária Secundária Terciária Quaternária Algumas proteínas importantes > Insulina: sintetizada no pâncreas, participa na redução do nível de glicose no san gue. > Albumina: importante para a nutrição de embriões . > Fibrinogênio: importante no plasma sanguíneo, participa da coagulação. > Queratina: Formação de unhas, pelos, chifres e cascos. > Caseína: proteína encontrada no leite > Colágeno: na pele humana, fornece elasticidade. É a proteína mais abun- dante do corpo humano. DESNATURAÇÃO ↳ Processo de rompimento das ligações químicas, que altera a forma da proteína. ↳ Por Tº ou pH ↳ Desnaturação reversível x irreversível pode voltar não pode voltar chapinha albumina do ovo aumento de temperatura
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bioquímica PARTE 3 - A composição dos seres vivos proteínas ↳ Representam cerca de 50% da biomassa dos seres vivos; ↳ Essas moléculas são encontradas nas células; ↳ Principais funções biológicas: Participam do processo de coagulação sanguínea, transporte de gases respiratórios (hemoglobina), a contração muscular (actina e miosina) e o controle osmótico (albumina), Constituintes de diversos hormônios; Impermeabilizam a pele (queratina); atuam como enzimas catalisadoras, aumentando a velocidade das reações químicas. ↳ são formadas essencialmente por CARBONO (C), OXIGÊNIO (O), NITROGÊNIO (N) e HI- DROGÊNIO (H), mas podem apresentar o ENXOFRE (S). ↳ são o resultado da união de muitos aminoácidos ligados uns aos outros. Aminoácidos ↳ Em sua composição, apresentam um grupamento amino (NH2) e um grupamento carboxila ou ácido carboxílico (COOH) de onde deriva o nome aminoácido. - fórmula estrutural: mais um radical R, que determina a identidade do aminoácido. ↳ Existem 20 tipos de aminoácidos. Alguns os ami- nóacidos naturais, que o corpo produz e os essenciais, adquiridos pela alimentação. → em função desse radical, se diferenciam. ligação dos aminoácidos LIGAÇÃO PEPTÍDICA H O H O H O H O H-N-C-R + R'-C-OH => H-N-C-R-N-C-R'-C-OH | | | | R" R" R" R" ↳ Toda ligação, libera uma molécula de água (H2O) Aminoácidos essenciais Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptófano Valina Aminoácidos não essenciais Alanina Arginina Asparagina Ácido aspártico Cisteína Ácido glutâmico Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina estrutura da proteína PRIMÁRIA ↳ Corresponde à sequência linear de aminoácidos, determinada geneticamente. → Como podem ser diferenciados? ↳ Pelo número de aminoácidos; ↳ Pelos tipos de aminoácidos; ↳ Pela sequência de aminoácidos; ligações peptídicas SECUNDÁRIA ↳ Aspecto de espiral, adquirido das ligações entre átomos de hidrogênio dos aminoácidos. TERCIÁRIA ↳ Quando a 2ª estrutura se dobra sobre ela mesma, formando uma estrutura tridimensional Polipeptídica geralmmente as proteínas estão nesta estrutura QUATERNÁRIA ↳ É formada pela associação de duas ou mais proteínas em estrutura 3ª c) É um polipeptídio Primária Secundária Terciária Quaternária Algumas proteínas importantes > Insulina: sintetizada no pâncreas, participa na redução do nível de glicose no san gue. > Albumina: importante para a nutrição de embriões . > Fibrinogênio: importante no plasma sanguíneo, participa da coagulação. > Queratina: Formação de unhas, pelos, chifres e cascos. > Caseína: proteína encontrada no leite > Colágeno: na pele humana, fornece elasticidade. É a proteína mais abun- dante do corpo humano. DESNATURAÇÃO ↳ Processo de rompimento das ligações químicas, que altera a forma da proteína. ↳ Por Tº ou pH ↳ Desnaturação reversível x irreversível pode voltar não pode voltar chapinha albumina do ovo aumento de temperatura