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Farmácia ·
Bioquímica
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TRABALHO 1º BIMESTRE 20231 Disciplina Fundamentos de Bioquímica ARA0009 Turmas 1002 e 3001 Professora Greice Garcia INSTRUÇÕES PARA O TRABALHO ESTUDO DIRIGIDO 1 A atividade corresponde a 30 30 pontos da nota do 1º bimestre de acordo com o Plano de Ensino 2 A atividade deverá ser realizada em grupo 610 componentes NÃO SERÁ ACEITO TRABALHO INDIVIDUAL e que não obedeça ao critério mínimo de componentes 3 A atividade só será aceita digitada e impressa pode ser frente e verso e com margens reduzidas 4 A data limite para a entrega é até o dia 200423 quintafeira no horário da aula 5 Cuidado com plágios nas questões conforme já orientados As cópias de trabalhos serão anuladas e zeradas 6 Respostas cópias dos slides da professora também serão zeradas 7 Revisem as respostas e façam uma síntese antes de transcreverem ao trabalho final 8 O estudo dirigido deve ser respondido com base nas referências bibliográficas contidas no plano de ensino sala de aula virtual eou outras indicadas pelo professor Utilizem a biblioteca virtual Estarei à disposição em sala de aula para sanar as dúvidas até uma semana antes da entrega do trabalho 9 NÃO SERÁ ACEITO ATIVIDADE FORA DO PRAZO ESTIPULADO E QUE NÃO OBEDEÇAM ÀS NORMAS SOLICITADAS 10 Coloquem no final do trabalho as referências bibliográficas utilizadas no trabalho 11 Bom estudo Nota Discentes NomeMatrícula 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 Água e Sistema Tampão Questão 1 Qual a função das pontes de hidrogênio nas moléculas biológicas Questão 2 Qual a diferença entre substâncias polares e apolares Questão 3 O que se entende por substâncias hidrofílicas e substâncias hidrofóbicas Questão 4 O que é pH e qual a sua importância na saúde e doença Questão 5 Explique o termo sistema tampão e cite três exemplos dentre eles um sistema tampão sanguíneo Questão 6 Diferencie os termos alcalose e de acidose Questão 7 Com base no artigo científico acidose e alcalose discutido em sala e publicado na sala de aula virtual relacione os termos alcalose e acidose com as concentrações de CO2 Aminoácidos peptídeos e proteínas Questão 1 Qual a fórmula geral dos aminoácidos Esquematize desenhoestrutura identificando seus grupamentos Questão 2 Explique o que são ligações peptídicas Questão 3 Explique são classificados os aminoácidos em relação à capacidade de síntese pelo organismo Questão 4 Defina o termo proteínas Questão 5 Dê o conceito e três exemplos de desnaturação proteica no organismo humano Questão 6 Explique as estruturas proteicas primária secundária terciária e quaternária e exemplifiqueas Questão 7 Classifique as proteínas quanto à forma e dê exemplos Questão 8 Classifique as proteínas quanto à constituição da cadeia polipeptídica e dê exemplos Questão 9 Cite as funções proteicas Para cada função cite um exemplo Questão 10 Explique o processo de desnaturação proteica e os fatores responsáveis pelo processo Enzimas Questão 1 Defina o termo enzimas Questão 2 Cite 3 exemplos de enzimas com seus respectivos substratos Questão 3 Quais os fatores que influenciam a ação das enzimas Expliqueos com base na cinética enzimática Questão 4 Diferencie coenzima de cofator Questão 5 Conceitue enzima alostérica e cite um exemplo Questão 6 Explique a relação inibidor x substrato na atividade enzimática Questão 7 Explique a relação da atividade enzimática com o quadro febril de um paciente TRABALHO 1º BIMESTRE 20231 Disciplina Fundamentos de Bioquímica ARA0009 Turmas 1002 e 3001 Professora Greice Garcia INSTRUÇÕES PARA O TRABALHO ESTUDO DIRIGIDO 1 A atividade corresponde a 30 30 pontos da nota do 1º bimestre de acordo com o Plano de Ensino 2 A atividade deverá ser realizada em grupo 610 componentes NÃO SERÁ ACEITO TRABALHO INDIVIDUAL e que não obedeça ao critério mínimo de componentes 3 A atividade só será aceita digitada e impressa pode ser frente e verso e com margens reduzidas 4 A data limite para a entrega é até o dia 200423 quintafeira no horário da aula 5 Cuidado com plágios nas questões conforme já orientados As cópias de trabalhos serão anuladas e zeradas 6 Respostas cópias dos slides da professora também serão zeradas 7 Revisem as respostas e façam uma síntese antes de transcreverem ao trabalho final 8 O estudo dirigido deve ser respondido com base nas referências bibliográficas contidas no plano de ensino sala de aula virtual eou outras indicadas pelo professor Utilizem a biblioteca virtual Estarei à disposição em sala de aula para sanar as dúvidas até uma semana antes da entrega do trabalho 9 NÃO SERÁ ACEITO ATIVIDADE FORA DO PRAZO ESTIPULADO E QUE NÃO OBEDEÇAM ÀS NORMAS SOLICITADAS 10 Coloquem no final do trabalho as referências bibliográficas utilizadas no trabalho 11 Bom estudo Nota Discentes NomeMatrícula 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 ÁGUA E SISTEMA TAMPÃO Questão 1 Qual a função das pontes de hidrogênio nas moléculas biológicas As pontes de hidrogênio são do tipo dipolo permanentedipolo permanente Nessa ligação o hidrogênio de uma molécula constitui um polo positivo que se liga a átomos de flúor oxigênio ou nitrogênio de outra molécula que são o polo negativo delas Essas ligações ocorrem em substâncias nos estados líquido e sólido sendo necessária uma energia bem alta para rompêlas Dessa forma essas forças moleculares geram coesão entre as moléculas ajudando no equilíbrio e estabilidade de substâncias como a água NELSON COX 2018 Questão 2 Qual a diferença entre substâncias polares e apolares Nas moléculas apolares não se verifica diferença de eletronegatividade entre os átomos Nas moléculas polares existe uma diferença de eletronegatividade entre os átomos formando um polo positivo e outro polo negativo NELSON COX 2018 Questão 3 O que se entende por substâncias hidrofílicas e substâncias hidrofóbicas Substâncias hidrofílicas possuem afinidade pela água ex açúcares As substâncias hidrofóbicas não possuem afinidade pela água exóleo de cozinha NELSON COX 2018 Questão 4 O que é pH e qual a sua importância na saúde e doença O pH é a sigla de potencial hidrogeniônico e se refere à concentração de H ou de H3O em uma solução A escala de pH serve para indicar se uma solução é ácida neutra ou básica O pH varia entre 0 e 14 na temperatura de 25ºC Geralmente alguns agentes causadores de doenças se desenvolvem em ambientes com pH em faixas específicas Nesse sentido a microbiologia preditiva relaciona as taxas de crescimento sobrevivência e morte de microrganismos a fatores ambientais as quais eles são expostos entre eles o Ph Ao avaliar a suscetibilidade de patógenos ao pH é possível o desenvolvimento de técnicas meios e produtos de inibição e controle de doenças STRINGER METRIS 2017 SOARES SANTANA 2020 Os valores de pH também estão associados aos quadros de acidose e alcalose que podem ocasionar dificuldade ou impossibilidade de manutenção do funcionamento celular regular JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 Questão 5 Explique o termo sistema tampão e cite três exemplos dentre eles um sistema tampão sanguíneo Sistema tampão são soluções que atenuam a variação dos valores de pH ácido ou básico mantendoos aproximadamente constantes mesmo que ocorra adição de pequenas quantidades de ácidos ou bases São caracterizados por serem soluções preparadas a partir da mistura de um ácido fraco e sua base conjugada ou de uma base fraca e seu ácido conjugado Exemplos sistema ácido acéticoacetato sistema ácido acéticoacetato de sódio e hidróxido de amôniocloreto de amônio O sangue humano é um sistematampão ligeiramente básico sendo que seu pH permanece constante entre 735 e 745 No sangue um dos tampões mais importantes é formado pelo ácido carbônico H2CO3 e pelo bicarbonato de sódio NaHCO3 Além dessa soluçãotampão no sangue ainda são encontradas duas outras soluçõestampão H2PO4HPO4 2 e proteínas JUNQUEIRA CANEIRO 2012 MOREIRA CASTRO OLIVEIRA 2021 Questão 6 Diferencie os termos alcalose e de acidose A acidose ocorre quando o pH fica abaixo de 73 sendo que a acidose severa é verificada quando o pH está abaixo de 68 A acidose severa é uma condição incompatível com a vida A alcalose ocorre quando o pH chega a valores superiores a 745 A alcalose severa é verificada quando o pH é superior a 795 valor incompatível com a manutenção das funções celulares JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 Questão 7 Com base no artigo científico acidose e alcalose discutido em sala e publicado na sala de aula virtual relacione os termos alcalose e acidose com as concentrações de CO2 No corpo humano acidose a alcalose sanguíneas estão relacionadas a aumento ou diminuição de concentração de CO2 no sangue Tais quadros geralmente estão relacionados a distúrbios respiratório Em casos de enfisema pulmonar pneumonia bronquite ou asma a hipoventilação pode ocasionar redução da transferência de CO2 para o exterior aumentado a concentração do gás no sangue e consequentemente reduzindo o pH sanguíneo Caso contrário pode ocorrer se a pessoa respirar muito rapidamente Assim em casos de histeria ansiedade em virtude do uso de drogas de exercícios físicos excessivos overdose em razão do uso de aspirina e em casos de doenças pulmonares a concentração de CO2 será reduzida e o pH do sangue aumentará ocasionando a alcalose Essa questão eu tirei do artigo que vc me mandou Não tem a referência dele AMINOÁCIDOS PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS Questão 1 Qual a fórmula geral dos aminoácidos Esquematize desenhoestrutura identificando seus grupamentos Figura 01 estrutura geral dos aminoácidos Fonte adaptado de Nelson e Cox 2018 Questão 2 Explique o que são ligações peptídicas Ligação peptídica é a interação entre duas ou mais moléculas menores monômeros de aminoácidos formando uma macromolécula denominada proteína NELSON COX 2018 Questão 3 Explique são classificados os aminoácidos em relação à capacidade de síntese pelo organismo Nesta classificação o critério utilizado é a capacidade do organismo de sintetizar esses aminoácidos Nesse caso aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados endogenamente e devem ser obtidos através dos alimentos Os aminoácidos não essenciais são aqueles que o organismo é capaz de produzir JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 Questão 4 Defina o termo proteínas Proteínas são as macromoléculas mais abundantes nos sistemas vivos e cada célula pode possuir milhares destas moléculas cada uma exercendo uma função exclusiva no organismo A função da proteína é definida pela sequência específica de aminoácidos sequência essa que determinará sua conformação tridimensional SILVA BASTOS SANTOS 2021 Questão 5 Dê o conceito e três exemplos de desnaturação proteica no organismo humano A desnaturação das proteínas é entendida como a perda das estruturas secundária e terciária da proteína ou o rompimento de suas ligações peptídicas é denominada No organismo humano pode ocorrer a desnaturação por exemplo quando a pele é submetida a calor e radiações eletromagnéticas de certos comprimentos de onda como os raios ultravioletas do Sol Outro exemplo ocorre quando o organismo está acometido infecção bacteriana Por fim pode ocorrer desnaturação pela ingestão ou contato com íons de metais pesados JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 Questão 6 Explique as estruturas proteicas primária secundária terciária e quaternária e exemplifiqueas Nelson e Cox 2018 explicam da seguinte forma as estruturas das proteínas Estrutura primária sequência de aminoácidos que forma a cadeia polipeptídica Estrutura secundária configuração espacial da cadeia polipeptídica como ela se enrola ou forma camadas A estrutura mais comum em proteínas animais é a héliceα forma helicoidal A folha pregueada β constituise como estrutura secundária também bastante comum entre os seres humanos Estrutura terciária demonstra como a αhélice a folha pregueada β e outras regiões estão dobradas Estrutura quaternária relativa à associação entre proteínas individuais para formar um arranjo específico Questão 7 Classifique as proteínas quanto à forma e dê exemplos Segundo Junqueira e Carneiro 2012 quando à forma existem dois grupos básicos de proteínas Globulares formam estruturas em formato de esfera Nesse grupo são encontradas a hemoglobina as enzimas e os anticorpos Fibrosas apresentamse sob a forma de fibras ou lâminas com cadeias de aminoácidos que ficam dispostas paralelamente Desempenham função estrutural nos sistemas biológicos São pouco solúveis em água Exemplos colágeno elastina e queratina Questão 8 Classifique as proteínas quanto à constituição da cadeia polipeptídica e dê exemplos Segundo Junqueira e Carneiro 2012 quando à constituição existem três grupos básicos de proteínas Proteínas simples também chamadas de homoproteínas possuem apenas aminoácidos em suas estruturas Ex insulina albumina queratina e fibrinogénio Proteínas conjugadas também chamadas de holoproteínas além de aminoácidos apresentam radical de origem não peptídica denominado de grupo prostético Ex fosfoproteínas hemoproteínas flavoproteínas e metaloproteínas Proteínas derivadas não são encontradas na natureza e são obtidas por meio dos processos de degradação de proteínas simples ou conjugadas Ex proteoses e as peptonas formadas durante processo digestivo Questão 9 Cite as funções proteicas Para cada função cite um exemplo Segundo Nelson e Cox 2018 as funções das proteínas podem ser divididas em Enzimas tripsina e hexoquinase Proteínas Transportadoras hemoglobina mioglobina e albumina do soro Proteínas nutritivas e de reserva ovoalbumina caseína do leite e ferritina Proteínas Contráteis actina e miosina Proteínas Estruturais colágeno e quertina Proteínas de Defesa anticorpos fibrinogênio e trombina Proteínas Hormonais ou Reguladora insulina e GH Questão 10 Explique o processo de desnaturação proteica e os fatores responsáveis pelo processo O processo de desnaturação ocorre quando as estruturas secundárias terciárias ou quaternárias são modificadas ou destruídas Diversos fatores podem ser responsáveis pela desnaturação das proteínas citandose alteração na temperatura e no pH do meio ação de solventes orgânicos agentes oxidantes e redutores ação ácidos calor espectros de radiação agentes tóxicos metais pesados fármacos e até mesmo agitação intensa NELSON COX 2018 ENZIMAS Questão 1 Defina o termo enzimas Enzimas são proteínas que atuam no controle da e regulação de reações que ocorrem no corpo dos seres vivos Atuam como catalisadores biológicos extremamente eficiente acelerando a velocidade das reações biológicas transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação Catalisam reações químicas específicas e atuam sobre substratos específicos acoplandose a sítios específicos desses substratos Tratase de catalisadores naturais que se desenvolveram ao longo de bilhões de anos possibilitado a manutenção da vida através de rotas biossintéticas eficientes e seguras TEIXEIRA MILAGRE 2020 Questão 2 Cite 3 exemplos de enzimas com seus respectivos substratos Segundo Junqueira e Carneiro 2012 podem ser citados Proteases proteínas Lipase lipídios Quinases fosforilam um substrato adicionam grupos fosfatos a molécula Questão 3 Quais os fatores que influenciam a ação das enzimas Expliqueos com base na cinética enzimática Nelson e Cox 2018 citam como fatores principais de regulação da atividade enzimática Temperatura a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura A velocidade da reação aumenta até um limite máximo já que após determinada temperatura a velocidade declina rapidamente já que acima de determinadas temperaturas a estrutura tridimensional das enzimas se rompe impossibilitando a formação do complexo enzima substrato Em geral a velocidade de reação aumenta ou diminui duas vezes a cada variação de 10º C faixa de 10 a 70ºC A maioria das enzimas humanas opera sobre uma temperatura ótima entre 35 e 40 ºC pH existe um valor para atividade ótima da enzima Fora de tal intervalo de valores a atividade enzimática se reduz Cada enzima possui um Ph ótimo para atuação de modo que mudanças no pH podem desestabilizar a estrutura afetar a atividade enzimática Para a maioria das enzimas o valor ótimo de pH está na faixa de 6 a 8 Tempo A atividade enzimática é diretamente pela ação do tempo Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato mais produtos serão produzidos enquanto houver substrato disponível Questão 4 Diferencie coenzima de cofator Algumas enzimas necessitam da associação com outras moléculas ou íons para exercer seu papel catalítico Tais componentes da reação da cadeia enzimática são genericamente chamados cofatores os quais podem ser íons metálicos Ca Mg Mn Fe Cu Ni Co Zn Se e outros ou moléculas orgânicas não proteicas coenzimas Os cofatores não se ligam permanentemente à enzima sendo constituídos por metais ao passo que as coenzimas estabelecem ligações fracas com as enzimas e são compostos por moléculas orgânicas não proteicas JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 Questão 5 Conceitue enzima alostérica e cite um exemplo A enzima alostérica funciona através de ligação não covalente de compostos reguladores chamados moduladores alostéricos As enzimas alostéricas sofrem mudanças conformacionais quando sofrem ligação a um modulador Em sistemas multienzimáticos a enzima reguladora é inibida pelo produto final da via sempre que a sua concentração exceder as necessidades da célula Como exemplos de moduladores enzimáticos podem ser citados fosfato adenosina monofosfato uridila monofosfato adenosina difosfato ribose e grupos metila JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 Questão 6 Explique a relação inibidor x substrato na atividade enzimática A atividade enzimática pode ser diminuída por várias substâncias constituintes normais ou estranhas às células Esses inibidores enzimáticos são capazes de provocar alterações significativas no organismo Inibidores normalmente encontrados nas células constituem um mecanismo de controle da atividade enzimática Vários medicamentos de uso terapêutico baseiam suas propriedades na inibição específica de enzimas Os inibidores enzimáticos podem ser agrupados em duas categorias de acordo com a estabilidade de sua ligação com a enzima inibidores reversíveis e irreversíveis Inibidores reversíveis se dividem em dois grupos competitivos e os nãocompetitivos baseandose na competição ou não entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima Nesse sentido os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima por apresentarem configuração espacial semelhante àquela do substrato Um exemplo é o AZT usado no tratamento da AIDS que atua como inibidor competitivo da DNA polimerase transcriptase reversa necessária para a replicação do vírus HIV Os inibidores nãocompetitivos não apresentam semelhança com o substrato da reação que inibem e seu efeito é provocado pela ligação a radicais não pertencentes ao centro ativo Ex metais pesados como Hg2 Pb2 e Ag 2 que reagem com os grupos SH das proteínas Os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas ocasionando sua inativação definitiva Ex a aspirina que transfere seu grupo acetil para o grupo OH de um resíduo de serina na molécula da ciclooxigenase inativandoa JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 LACERDA et al 2019 Questão 7 Explique a relação da atividade enzimática com o quadro febril de um paciente Como já informado um dos fatores que mais afeta a atividade enzimática é a temperatura Nesse sentido com a alta na temperatura causada pela febre pode ocorrer a desnaturação das enzimas ocasionando sua destruição eou perda de função REFERÊNCIAS JUNQUEIRA L C CARNEIRO J Biologia celular e molecular 9 ed Rio de Janeiro Guanabara Koogan 2012 LACERDA J S et al Evolução medicamentosa do HIV no Brasil desde o AZT até o coquetel disponibilizado pelo Sistema Único de Saúde Revista Brasileira Interdisciplinar de Saúde v 01 n 04 2019 MOREIRA O BO CASTRO L A OLIVEIRA M A L Cálculo e preparo de soluções tampão guia completo usando o Software Peakmaster Química Nova v 44 n 06 p 783791 2021 NELSON D L COX M M Princípios de Bioquímica de Lehninger 7 ed Porto Alegre Artmed 2018 SILVA L X BASTOS L L SANTOS L H Modelagem computacional de proteínas BIOINFO Revista Brasileira de 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nitrogênio de outra molécula que são o polo negativo delas Essas ligações ocorrem em substâncias nos estados líquido e sólido sendo necessária uma energia bem alta para rompêlas Dessa forma essas forças moleculares geram coesão entre as moléculas ajudando no equilíbrio e estabilidade de substâncias como a água NELSON COX 2018 Questão 2 Qual a diferença entre substâncias polares e apolares Nas moléculas apolares não se verifica diferença de eletronegatividade entre os átomos Nas moléculas polares existe uma diferença de eletronegatividade entre os átomos formando um polo positivo e outro polo negativo NELSON COX 2018 Questão 3 O que se entende por substâncias hidrofílicas e substâncias hidrofóbicas Substâncias hidrofílicas possuem afinidade pela água ex açúcares As substâncias hidrofóbicas não possuem afinidade pela água exóleo de cozinha NELSON COX 2018 Questão 4 O que é pH e qual a sua importância na saúde e doença O pH é a sigla de potencial hidrogeniônico e se refere à concentração de H ou de H3O em uma solução A escala de pH serve para indicar se uma solução é ácida neutra ou básica O pH varia entre 0 e 14 na temperatura de 25ºC Geralmente alguns agentes causadores de doenças se desenvolvem em ambientes com pH em faixas específicas Nesse sentido a microbiologia preditiva relaciona as taxas de crescimento sobrevivência e morte de microrganismos a fatores ambientais as quais eles são expostos entre eles o Ph Ao avaliar a suscetibilidade de patógenos ao pH é possível o desenvolvimento de técnicas meios e produtos de inibição e controle de doenças STRINGER METRIS 2017 SOARES SANTANA 2020 Os valores de pH também estão associados aos quadros de acidose e alcalose que podem ocasionar dificuldade ou impossibilidade de manutenção do funcionamento celular regular JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 Questão 5 Explique o termo sistema tampão e cite três exemplos dentre eles um sistema tampão sanguíneo Sistema tampão são soluções que atenuam a variação dos valores de pH ácido ou básico mantendoos aproximadamente constantes mesmo que ocorra adição de pequenas quantidades de ácidos ou bases São caracterizados por serem soluções preparadas a partir da mistura de um ácido fraco e sua base conjugada ou de uma base fraca e seu ácido conjugado Exemplos sistema ácido acéticoacetato sistema ácido acéticoacetato de sódio e hidróxido de amôniocloreto de amônio O sangue humano é um sistematampão ligeiramente básico sendo que seu pH permanece constante entre 735 e 745 No sangue um dos tampões mais importantes é formado pelo ácido carbônico H2CO3 e pelo bicarbonato de sódio NaHCO3 Além dessa soluçãotampão no sangue ainda são encontradas duas outras soluçõestampão H2PO4HPO4 2 e proteínas JUNQUEIRA CANEIRO 2012 MOREIRA CASTRO OLIVEIRA 2021 Questão 6 Diferencie os termos alcalose e de acidose A acidose ocorre quando o pH fica abaixo de 73 sendo que a acidose severa é verificada quando o pH está abaixo de 68 A acidose severa é uma condição incompatível com a vida A alcalose ocorre quando o pH chega a valores superiores a 745 A alcalose severa é verificada quando o pH é superior a 795 valor incompatível com a manutenção das funções celulares JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 Questão 7 Com base no artigo científico acidose e alcalose discutido em sala e publicado na sala de aula virtual relacione os termos alcalose e acidose com as concentrações de CO2 No corpo humano acidose a alcalose sanguíneas estão relacionadas a aumento ou diminuição de concentração de CO2 no sangue Tais quadros geralmente estão relacionados a distúrbios respiratório Em casos de enfisema pulmonar pneumonia bronquite ou asma a hipoventilação pode ocasionar redução da transferência de CO2 para o exterior aumentado a concentração do gás no sangue e consequentemente reduzindo o pH sanguíneo Caso contrário pode ocorrer se a pessoa respirar muito rapidamente Assim em casos de histeria ansiedade em virtude do uso de drogas de exercícios físicos excessivos overdose em razão do uso de aspirina e em casos de doenças pulmonares a concentração de CO2 será reduzida e o pH do sangue aumentará ocasionando a alcalose Essa questão eu tirei do artigo que vc me mandou Não tem a referência dele AMINOÁCIDOS PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS Questão 1 Qual a fórmula geral dos aminoácidos Esquematize desenhoestrutura identificando seus grupamentos Figura 01 estrutura geral dos aminoácidos Fonte adaptado de Nelson e Cox 2018 Questão 2 Explique o que são ligações peptídicas Ligação peptídica é a interação entre duas ou mais moléculas menores monômeros de aminoácidos formando uma macromolécula denominada proteína NELSON COX 2018 Questão 3 Explique são classificados os aminoácidos em relação à capacidade de síntese pelo organismo Nesta classificação o critério utilizado é a capacidade do organismo de sintetizar esses aminoácidos Nesse caso aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados endogenamente e devem ser obtidos através dos alimentos Os aminoácidos não essenciais são aqueles que o organismo é capaz de produzir JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 Questão 4 Defina o termo proteínas Proteínas são as macromoléculas mais abundantes nos sistemas vivos e cada célula pode possuir milhares destas moléculas cada uma exercendo uma função exclusiva no organismo A função da proteína é definida pela sequência específica de aminoácidos sequência essa que determinará sua conformação tridimensional SILVA BASTOS SANTOS 2021 Questão 5 Dê o conceito e três exemplos de desnaturação proteica no organismo humano A desnaturação das proteínas é entendida como a perda das estruturas secundária e terciária da proteína ou o rompimento de suas ligações peptídicas é denominada No organismo humano pode ocorrer a desnaturação por exemplo quando a pele é submetida a calor e radiações eletromagnéticas de certos comprimentos de onda como os raios ultravioletas do Sol Outro exemplo ocorre quando o organismo está acometido infecção bacteriana Por fim pode ocorrer desnaturação pela ingestão ou contato com íons de metais pesados JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 Questão 6 Explique as estruturas proteicas primária secundária terciária e quaternária e exemplifiqueas Nelson e Cox 2018 explicam da seguinte forma as estruturas das proteínas Estrutura primária sequência de aminoácidos que forma a cadeia polipeptídica Estrutura secundária configuração espacial da cadeia polipeptídica como ela se enrola ou forma camadas A estrutura mais comum em proteínas animais é a héliceα forma helicoidal A folha pregueada β constituise como estrutura secundária também bastante comum entre os seres humanos Estrutura terciária demonstra como a αhélice a folha pregueada β e outras regiões estão dobradas Estrutura quaternária relativa à associação entre proteínas individuais para formar um arranjo específico Questão 7 Classifique as proteínas quanto à forma e dê exemplos Segundo Junqueira e Carneiro 2012 quando à forma existem dois grupos básicos de proteínas Globulares formam estruturas em formato de esfera Nesse grupo são encontradas a hemoglobina as enzimas e os anticorpos Fibrosas apresentamse sob a forma de fibras ou lâminas com cadeias de aminoácidos que ficam dispostas paralelamente Desempenham função estrutural nos sistemas biológicos São pouco solúveis em água Exemplos colágeno elastina e queratina Questão 8 Classifique as proteínas quanto à constituição da cadeia polipeptídica e dê exemplos Segundo Junqueira e Carneiro 2012 quando à constituição existem três grupos básicos de proteínas Proteínas simples também chamadas de homoproteínas possuem apenas aminoácidos em suas estruturas Ex insulina albumina queratina e fibrinogénio Proteínas conjugadas também chamadas de holoproteínas além de aminoácidos apresentam radical de origem não peptídica denominado de grupo prostético Ex fosfoproteínas hemoproteínas flavoproteínas e metaloproteínas Proteínas derivadas não são encontradas na natureza e são obtidas por meio dos processos de degradação de proteínas simples ou conjugadas Ex proteoses e as peptonas formadas durante processo digestivo Questão 9 Cite as funções proteicas Para cada função cite um exemplo Segundo Nelson e Cox 2018 as funções das proteínas podem ser divididas em Enzimas tripsina e hexoquinase Proteínas Transportadoras hemoglobina mioglobina e albumina do soro Proteínas nutritivas e de reserva ovoalbumina caseína do leite e ferritina Proteínas Contráteis actina e miosina Proteínas Estruturais colágeno e quertina Proteínas de Defesa anticorpos fibrinogênio e trombina Proteínas Hormonais ou Reguladora insulina e GH Questão 10 Explique o processo de desnaturação proteica e os fatores responsáveis pelo processo O processo de desnaturação ocorre quando as estruturas secundárias terciárias ou quaternárias são modificadas ou destruídas Diversos fatores podem ser responsáveis pela desnaturação das proteínas citandose alteração na temperatura e no pH do meio ação de solventes orgânicos agentes oxidantes e redutores ação ácidos calor espectros de radiação agentes tóxicos metais pesados fármacos e até mesmo agitação intensa NELSON COX 2018 ENZIMAS Questão 1 Defina o termo enzimas Enzimas são proteínas que atuam no controle da e regulação de reações que ocorrem no corpo dos seres vivos Atuam como catalisadores biológicos extremamente eficiente acelerando a velocidade das reações biológicas transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação Catalisam reações químicas específicas e atuam sobre substratos específicos acoplandose a sítios específicos desses substratos Tratase de catalisadores naturais que se desenvolveram ao longo de bilhões de anos possibilitado a manutenção da vida através de rotas biossintéticas eficientes e seguras TEIXEIRA MILAGRE 2020 Questão 2 Cite 3 exemplos de enzimas com seus respectivos substratos Segundo Junqueira e Carneiro 2012 podem ser citados Proteases proteínas Lipase lipídios Quinases fosforilam um substrato adicionam grupos fosfatos a molécula Questão 3 Quais os fatores que influenciam a ação das enzimas Expliqueos com base na cinética enzimática Nelson e Cox 2018 citam como fatores principais de regulação da atividade enzimática Temperatura a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura A velocidade da reação aumenta até um limite máximo já que após determinada temperatura a velocidade declina rapidamente já que acima de determinadas temperaturas a estrutura tridimensional das enzimas se rompe impossibilitando a formação do complexo enzima substrato Em geral a velocidade de reação aumenta ou diminui duas vezes a cada variação de 10º C faixa de 10 a 70ºC A maioria das enzimas humanas opera sobre uma temperatura ótima entre 35 e 40 ºC pH existe um valor para atividade ótima da enzima Fora de tal intervalo de valores a atividade enzimática se reduz Cada enzima possui um Ph ótimo para atuação de modo que mudanças no pH podem desestabilizar a estrutura afetar a atividade enzimática Para a maioria das enzimas o valor ótimo de pH está na faixa de 6 a 8 Tempo A atividade enzimática é diretamente pela ação do tempo Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato mais produtos serão produzidos enquanto houver substrato disponível Questão 4 Diferencie coenzima de cofator Algumas enzimas necessitam da associação com outras moléculas ou íons para exercer seu papel catalítico Tais componentes da reação da cadeia enzimática são genericamente chamados cofatores os quais podem ser íons metálicos Ca Mg Mn Fe Cu Ni Co Zn Se e outros ou moléculas orgânicas não proteicas coenzimas Os cofatores não se ligam permanentemente à enzima sendo constituídos por metais ao passo que as coenzimas estabelecem ligações fracas com as enzimas e são compostos por moléculas orgânicas não proteicas JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 Questão 5 Conceitue enzima alostérica e cite um exemplo A enzima alostérica funciona através de ligação não covalente de compostos reguladores chamados moduladores alostéricos As enzimas alostéricas sofrem mudanças conformacionais quando sofrem ligação a um modulador Em sistemas multienzimáticos a enzima reguladora é inibida pelo produto final da via sempre que a sua concentração exceder as necessidades da célula Como exemplos de moduladores enzimáticos podem ser citados fosfato adenosina monofosfato uridila monofosfato adenosina difosfato ribose e grupos metila JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 Questão 6 Explique a relação inibidor x substrato na atividade enzimática A atividade enzimática pode ser diminuída por várias substâncias constituintes normais ou estranhas às células Esses inibidores enzimáticos são capazes de provocar alterações significativas no organismo Inibidores normalmente encontrados nas células constituem um mecanismo de controle da atividade enzimática Vários medicamentos de uso terapêutico baseiam suas propriedades na inibição específica de enzimas Os inibidores enzimáticos podem ser agrupados em duas categorias de acordo com a estabilidade de sua ligação com a enzima inibidores reversíveis e irreversíveis Inibidores reversíveis se dividem em dois grupos competitivos e os nãocompetitivos baseandose na competição ou não entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima Nesse sentido os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima por apresentarem configuração espacial semelhante àquela do substrato Um exemplo é o AZT usado no tratamento da AIDS que atua como inibidor competitivo da DNA polimerase transcriptase reversa necessária para a replicação do vírus HIV Os inibidores nãocompetitivos não apresentam semelhança com o substrato da reação que inibem e seu efeito é provocado pela ligação a radicais não pertencentes ao centro ativo Ex metais pesados como Hg2 Pb2 e Ag 2 que reagem com os grupos SH das proteínas Os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas ocasionando sua inativação definitiva Ex a aspirina que transfere seu grupo acetil para o grupo OH de um resíduo de serina na molécula da ciclooxigenase inativandoa JUNQUEIRA CARNEIRO 2012 LACERDA et al 2019 Questão 7 Explique a relação da atividade enzimática com o quadro febril de um paciente Como já informado um dos fatores que mais afeta a atividade enzimática é a temperatura Nesse sentido com a alta na temperatura causada pela febre pode ocorrer a desnaturação das enzimas ocasionando sua destruição eou perda de função REFERÊNCIAS JUNQUEIRA L C CARNEIRO J Biologia celular e molecular 9 ed Rio de Janeiro Guanabara Koogan 2012 LACERDA J S et al Evolução medicamentosa do HIV no Brasil desde o AZT até o coquetel disponibilizado pelo Sistema Único de Saúde Revista Brasileira Interdisciplinar de Saúde v 01 n 04 2019 MOREIRA O BO CASTRO L A OLIVEIRA M A L Cálculo e preparo de soluções tampão guia completo usando o Software Peakmaster Química Nova v 44 n 06 p 783791 2021 NELSON D L COX M M Princípios de Bioquímica de Lehninger 7 ed Porto Alegre Artmed 2018 SILVA L X BASTOS L L SANTOS L H Modelagem computacional de proteínas BIOINFO Revista Brasileira de Bioinformática v 01 jul2021 SOARES L de A SANTANA L C L de A Predictive evaluation of in vitro growth of pathogenic bacteria under different conditions of pH temperature and concentrations of sodium chloride and extracts of tamarind residues Research Society and Development v 09 n 07 e162973858 2020 STRINGER SC METRIS A Predicting bacterial behaviour in sous videfood International Journal of Gastronomy and Food Science v 13 p 117128 out 2018 TEIXEIRA I S MILAGRE C D F Evolução dirigida de enzimas pequenas modificações melhores biocatalisadores Química Nova v 46 n 06 p 773786 2020