Aminoácidos Peptídeos e Proteínas-2023-2

Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas Prof. Rodrigo V. Serrato AMINOÁCIDOS Grupamento AMINA H₃N⁺ C COO⁻ Grupamento CARBOXILA R CADEIA LATERAL 4-Hidroxiprolina (Colágeno) 5-Hidroxilisina (Colágeno) 6-N-Metilisina (Miosina) Desmosina (Elastina) γ-Carboxiglutamato (Protrombina) Curva de Titulação da Glicina Glycine pH +1 pK₁ 0 pK₂ -1 pK₁ = 2.34 pK₂ = 9.60 pI = 5.97 PONTO ISOELÉTRICO Segunda faixa de tamponamento Primeira faixa de tamponamento OS AMINOÁCIDOS SÃO CLASSIFICADOS DE ACORDO COM A POLARIDADE DA CADEIA LATERAL (GRUPO R) Aminoácidos apolares Aminoácidos polares Alifáticos Aromáticos Não carregados Básicos (Carregados Positivamente) Ácidos (Carregados Negativamente) AMINOÁCIDOS APOLARES ALIFÁTICOS  Grupos R são hidrocarbonetos  São aminoácidos hidrofóbicos  A glicina é o aminoácido mais simples (não possui isômeros)  O grupamento imino da prolina é mantido em conformação rígida e reduz a flexibilidade estrutural das proteínas (iminoácido)  Valina, Leucina e Isoleucina possuem cadeias laterais volumosas que promovem interações hidrofóbicas importantes AMINOÁCIDOS APOLARES AROMÁTICOS  Grupos R conferem relativa hidrofobicidade  Podem participar de interações hidrofóbicas  o grupo –OH da tirosina pode formar pontes de hidrogênio  A tirosina (presença do –OH) e o triptofano (presença do N no anel indol) são mais polares do que a fenilalanina  Todos absorvem luz UV em 280 nm (usado para detecção de proteínas em solução) AMINOÁCIDOS POLARES NÃO CARREGADOS  Grupos R hidrofílicos  Possuem grupamentos capazes de realizar pontes de hidrogênio  A cisteína possui um grupamento –SH capaz de formar pontes dissulfeto (auxiliam na estabilização da estrutura da proteína)  A asparagina e a glutamina possuem grupamentos amida AMINOÁCIDOS POLARES BÁSICOS (CARREGADOS POSITIVAMENTE)  A lisina tem carga positiva em pH fisiológico (grupo R – NH3 +)  A arginina possui um grupamento guanidino (NH2-C=NH2 +) carregado positivamente  A histidina possui um grupo imidazol (é o único aminoácido que possui pKa próximo da neutralidade) AMINOÁCIDOS POLARES ÁCIDOS (CARREGADOS NEGATIVAMENTE)  Aspartato e glutamato possuem carga líquida negativa em pH fisiológico Ambos possuem um segundo grupamento carboxila (-COO−) em R AMINOÁCIDOS PROTEINOGÊNICOS: formam as proteínas e sempre apresentam-se na série estereoquímica L. AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS: não são sinterizados e precisam ser obtidos através da dieta (Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Thr e Lys). AMINOÁCIDOS INCOMUNS ou RAROS: sofrem mudanças químicas pós-traducionais, ou então são sintetizados com outras finalidades. Ornitina Citrulina L-Dopa Propriedades e Nomenclatura Convencional dos Aminoácidos Os aminoácidos são substâncias anfotéricas, pois podem agir como ácidos ou bases uma vez que possuem grupos ionizáveis CARGA LÍQUIDA O grupo carboxila perde seu próton O grupo amina perde seu próton Zwitterion (híbrido) Na forma Zwitteriônica (híbrida), um aminoácido pode tanto doar quanto receber prótons (H+), agindo portanto como uma substância ácida ou básica dependendo das condições de pH do meio em que se encontra A ionização dos aminoácidos varia de acordo com o pH do meio e com os potenciais de ionização (pKa) de seus respectivos grupos ionizáveis Ambos os grupos protonados Forma híbrida (zwitterion) Ambos os grupos desprotonados pK1 pK2 pI carga +1 carga -1 carga zero Curva de Titulação da Histidina +2 +1 0 -1 Histidine pH pK1 = 1.82 pKR = 6.0 pK2 = 9.17 pI = 7.59 LIGAÇÃO PEPTÍDICA CARBOXILA do 1°AA AMINA do 2°AA LIGAÇÃO PEPTÍDICA LIGAÇÃO PEPTÍDICA TERMINAL AMINA (N-Terminal) TERMINAL CARBOXILA (C-Terminal) Ser – Gly – Tyr – Ala - Leu LIGAÇÃO PEPTÍDICA 2 AA ligados – DIPEPTÍDEO 3 AA ligados – TRIPEPTÍDEO 4 AA ligados – TETRAPEPTÍDEO 5 AA ligados – PENTAPEPTÍDEO 6 AA ligados – HEXAPEPTÍDEO . . . 20 AA ligados - ICOSAPEPTÍDEO >20 AA ligados – POLIPEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS OLIGOPEPTÍDEOS DADOS MOLECULARES DE ALGUMAS PROTEÍNAS • A quantidade e a composição de aminoácidos varia para cada proteína. • A sequência de aminoácidos determina a estrutura e a função de uma proteína. Sequências diferentes dos mesmos aminoácidos geram proteínas diferentes. LIGAÇÃO PEPTÍDICA 1) A estrutura ao lado é um:  aminoácido  dipeptídeo  tripeptídeo  tetrapeptídeo  pentapeptídeo 3) Indique onde estão os terminais amina e carboxila dessa estrutura. 4) Indique quais são os aminoácidos que formam esta estrutura. 2) Indique quantas são e onde estão localizadas as ligações peptídicas nessa estrutura.